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Citations & References (7)
Thermo Scientific™
Pierce™ Peptide Desalting Spin Columns
Thermo Scientific Pierceペプチド脱塩スピンカラムは、酵素消化後のペプチドサンプルの脱塩を効率的に行える、すぐに使用可能な遠心スピンカラムです。各カラムに含まれるポリマーベースの疎水性レジンは、質量分析やその他のメソッド用の調製において、ペプチドサンプルの優れた結合および回収特性を提供します。Pierceペプチド脱塩スピンカラムの特長：•MS効率を低下するコンタミ成分を除去 —詳細を見る
製品番号（カタログ番号） 89851
価格（JPY）お問い合わせください ›
74,900
Each
数量:
50カラム
Thermo Scientific Pierceペプチド脱塩スピンカラムは、酵素消化後のペプチドサンプルの脱塩を効率的に行える、すぐに使用可能な遠心スピンカラムです。各カラムに含まれるポリマーベースの疎水性レジンは、質量分析やその他のメソッド用の調製において、ペプチドサンプルの優れた結合および回収特性を提供します。
Pierceペプチド脱塩スピンカラムの特長：
•MS効率を低下するコンタミ成分を除去 — シグナル抑制を大幅に抑え、質量分析における感度を向上させます
• 高い結合キャパシティー—特殊な疎水性ポリマーベースレジンにより、5 µgのペプチドから最大5 mgの天然およびTMT標識ペプチドまで、優れた回収率を実現します
• 使いやすい — レジンは、多くの一般的な2 mL チューブに適合するシングルユーススピンカラムフォーマットで提供されています
• 適合性 — レジンは、TMT標識ペプチドなどのさまざまな複雑なサンプルで検証済みで、極端なpH条件下でも安定しています
Pierceペプチド脱塩スピンカラムを使用すると、便利で再現性のある方法により、質量分析の前にペプチドサンプルから脱塩および汚染物質を除去できます。各スピンカラムは、5 µg～5 mgの天然およびTMT標識ペプチドを結合できます。スピンカラムフォーマットのため、約30分で複数のサンプル（各10～300 µL）を並行処理できます。
質量分析は、生体化合物の研究に不可欠です。しかし、サンプル調製の過程で使用されるバッファーや試薬の多くは質量分析の妨げとなり、スペクトルの質の低下や感度の低下を招きます。Pierceペプチド脱塩スピンカラムは、サンプルロスを最小限に抑えながら多くの疎水性サンプル汚染物質を除去するように設計されているため、質量分析による消化タンパク質サンプルの高感度かつ包括的な分析が可能です。
Pierceペプチド脱塩スピンカラムの特長：
•MS効率を低下するコンタミ成分を除去 — シグナル抑制を大幅に抑え、質量分析における感度を向上させます
• 高い結合キャパシティー—特殊な疎水性ポリマーベースレジンにより、5 µgのペプチドから最大5 mgの天然およびTMT標識ペプチドまで、優れた回収率を実現します
• 使いやすい — レジンは、多くの一般的な2 mL チューブに適合するシングルユーススピンカラムフォーマットで提供されています
• 適合性 — レジンは、TMT標識ペプチドなどのさまざまな複雑なサンプルで検証済みで、極端なpH条件下でも安定しています
Pierceペプチド脱塩スピンカラムを使用すると、便利で再現性のある方法により、質量分析の前にペプチドサンプルから脱塩および汚染物質を除去できます。各スピンカラムは、5 µg～5 mgの天然およびTMT標識ペプチドを結合できます。スピンカラムフォーマットのため、約30分で複数のサンプル（各10～300 µL）を並行処理できます。
質量分析は、生体化合物の研究に不可欠です。しかし、サンプル調製の過程で使用されるバッファーや試薬の多くは質量分析の妨げとなり、スペクトルの質の低下や感度の低下を招きます。Pierceペプチド脱塩スピンカラムは、サンプルロスを最小限に抑えながら多くの疎水性サンプル汚染物質を除去するように設計されているため、質量分析による消化タンパク質サンプルの高感度かつ包括的な分析が可能です。
For Research Use Only. Not for use in diagnostic procedures.
仕様
最終産物タイプPeptide
数量50カラム
出荷条件室温
検出法Mass Spectrometry
フォーマットスピンカラム
製品ラインPierce
製品タイプスピン脱塩カラム
Unit SizeEach
組成および保存条件
2～8℃で保存してください。
よくあるご質問（FAQ）
How do I determine if my sample is compatible and ready for LC-MS?
After TMT reagent labeling, I still see a lot of excess TMT tags in my sample. How should I remove it?
I'm seeing a peak in my mass spectrometry analysis results that seems to always be present in my system. What can I do?
I cleaned up my peptide sample using C18 or desalting columns, but I lost most of my peptides. What went wrong?
If I already removed small contaminants and detergents at the protein level, do I still need to desalt my peptides prior to mass spectrometry analysis?
引用および参考文献 (7)
引用および参考文献
Abstract
PhoXplex: Combining Phospho-enrichable Cross-Linking with Isobaric Labeling for Quantitative Proteome-Wide Mapping of Protein Interfaces.
Journal:Journal of proteome research
PubMed ID:39422127
Integrating cross-linking mass spectrometry (XL-MS) into structural biology workflows provides valuable information about the spatial arrangement of amino acid stretches, which can guide elucidation of protein assembly architecture. Additionally, the combination of XL-MS with peptide quantitation techniques is a powerful approach to delineate protein interface dynamics across diverse conditions. While
Standard Flow Multiplexed Proteomics (SFloMPro)-An Accessible Alternative to NanoFlow Based Shotgun Proteomics.
Journal:Proteomes
PubMed ID:35076613
Multiplexed proteomics using isobaric tagging allows for simultaneously comparing the proteomes of multiple samples. In this technique, digested peptides from each sample are labeled with a chemical tag prior to pooling sample for LC-MS/MS with nanoflow chromatography (NanoLC). The isobaric nature of the tag prevents deconvolution of samples until fragmentation
Plasmodium falciparum Calcium-Dependent Protein Kinase 4 is Critical for Male Gametogenesis and Transmission to the Mosquito Vector.
Journal:mBio
PubMed ID:34724830
Gametocytes of the malaria parasite Plasmodium are taken up by the mosquito vector with an infectious blood meal, representing a critical stage for parasite transmission. Calcium-independent protein kinases (CDPKs) play key roles in calcium-mediated signaling across the complex life cycle of the parasite. We sought to understand their role in
Introducing Bacillus natto and Propionibacterium shermanii into soymilk fermentation: A promising strategy for quality improvement and bioactive peptide production during in vitro digestion.
Journal:Food chemistry
PubMed ID:38850988
Herein, the texture properties, polyphenol contents, and in vitro protein digestion characteristics of soymilk single- or co-fermented by non-typical milk fermenter Bacillus natto (B. natto), Propionibacterium freudenreichii subsp. shermanii (P. shermanii), and traditional milk fermenter were evaluated. Co-fermenting procedure containing B. natto or P. shermanii could raise the amounts of
Cryo-EM structure of the KLHL22 E3 ligase bound to an oligomeric metabolic enzyme.
Journal:Structure (London, England : 1993)
PubMed ID:37788672
CULLIN-RING ligases constitute the largest group of E3 ubiquitin ligases. While some CULLIN family members recruit adapters before engaging further with different substrate receptors, homo-dimeric BTB-Kelch family proteins combine adapter and substrate receptor into a single polypeptide for the CULLIN3 family. However, the entire structural assembly and molecular details have