Click-IT™ Tetramethylrhodamine (TAMRA) Protein Analysis Detection Kit
Click-IT™ Tetramethylrhodamine (TAMRA) Protein Analysis Detection Kit
Invitrogen™

Click-IT™ Tetramethylrhodamine (TAMRA) Protein Analysis Detection Kit

Green features
Click-iT™テトラメチルローダミン(Tamra)糖タンパク質検出キットは、1次元または2次元のゲル電気泳動によって糖タンパク質を同定および特性評価するためのシンプルで堅牢な2ステップ手法の2番目のステップを提供します。ステップ2では、Click-iT™代謝標識試薬またはClick-iT™酵素的標識システムを使用して、アジドハンドルをタンパク質のグリカン構造に取り込んだ後で、アジドとアルキンの間の化学選択ライゲーションまたはクリック反応によりアジド修飾糖タンパク質を検出します。その後、TAMRA標識糖タンパク質を含むゲルをMultiplexed詳細を見る
製品番号(カタログ番号)数量
C333701 Kit
製品番号(カタログ番号) C33370
価格(JPY)
50,600
Each
お問い合わせください ›
数量:
1 Kit
Click-iT™テトラメチルローダミン(Tamra)糖タンパク質検出キットは、1次元または2次元のゲル電気泳動によって糖タンパク質を同定および特性評価するためのシンプルで堅牢な2ステップ手法の2番目のステップを提供します。ステップ2では、Click-iT™代謝標識試薬またはClick-iT™酵素的標識システムを使用して、アジドハンドルをタンパク質のグリカン構造に取り込んだ後で、アジドとアルキンの間の化学選択ライゲーションまたはクリック反応によりアジド修飾糖タンパク質を検出します。その後、TAMRA標識糖タンパク質を含むゲルをMultiplexed Proteomics™技術、SYPRO™ Ruby総タンパク質染色、およびPRO-Q™ Emerald糖タンパク質染色によって染色し、同じゲル内の糖タンパク質サブクラス、総タンパク質、および総糖タンパク質の分化分析を行うことができます。Click-iT™で修飾された糖タンパク質は、ダウンストリームのLC-MS/MSおよびMALDI MS分析にも適合しており、同定が可能です。
研究用にのみ使用できます。診断用には使用いただけません。
仕様
検出法蛍光
グリーン機能危険性が低い
標識標的タンパク質(糖タンパク質)
標識または色素TAMRA™アイソマー、TMR(テトラメチルローダミン)
製品タイプTAMRA Protein Analysis Detection Kit
数量1 Kit
出荷条件室温
製品ラインClick-iT
Unit SizeEach
組成および保存条件
フリーザー(-5℃~-30℃)に保存。

よくあるご質問(FAQ)

I am using Click-iT AHA (L-azidohomoalanine) kit to label nascent proteins in live cells, then detecting with TAMRA alkyne after fixation and permeabilization and a click reaction. But I'm seeing nucleolar labeling in the cells. It this expected?

Yes. All proteins synthesized during the time the AHA is present will be detected, and they may be all over the cell. Our imaging shows strong labeling in the nucleoli and cytoplasm, as well as nuclear labeling.

Find additional tips, troubleshooting help, and resources within our Cell Analysis Support Center.

引用および参考文献 (5)

引用および参考文献
Abstract
Protein synthesis in distal axons is not required for growth cone responses to guidance cues.
Authors:Roche FK, Marsick BM, Letourneau PC,
Journal:J Neurosci
PubMed ID:19158291
'Recent evidence suggests that growth cone responses to guidance cues require local protein synthesis. Using chick neurons, we investigated whether protein synthesis is required for growth cones of several types to respond to guidance cues. First, we found that global inhibition of protein synthesis stops axonal elongation after 2 h. ... More
Direct in-gel fluorescence detection and cellular imaging of O-GlcNAc-modified proteins.
Authors:Clark PM, Dweck JF, Mason DE, Hart CR, Buck SB, Peters EC, Agnew BJ, Hsieh-Wilson LC,
Journal:J Am Chem Soc
PubMed ID:18683930
'We report an advanced chemoenzymatic labeling strategy for direct fluorescence detection of O-GlcNAc proteins in gels that facilitates proteomic studies and greatly extend the reach of existing technologies. These new tools also enable the expression and dynamics of O-GlcNAc modifications to be monitored by imaging in cells and tissues. ... More
The cytoplasmic tail dileucine motif LL572 determines the glycosylation pattern of membrane-type 1 matrix metalloproteinase.
Authors:Ludwig T, Theissen SM, Morton MJ, Caplan MJ,
Journal:J Biol Chem
PubMed ID:18955496
'Membrane-type 1 matrix metalloproteinase (MT1-MMP; MMP-14) drives fundamental physiological and pathological processes, due to its ability to process a broad spectrum of substrates. Because subtle changes in its activity can produce profound physiological effects, MT1-MMP is tightly regulated. Currently, many aspects of this regulation remain to be elucidated. It has ... More
A novel approach to tag and identify geranylgeranylated proteins.
Authors:Chan LN, Hart C, Guo L, Nyberg T, Davies BS, Fong LG, Young SG, Agnew BJ, Tamanoi F,
Journal:Electrophoresis
PubMed ID:19784953
A recently developed proteomic strategy, the
Regulation of calcium/calmodulin-dependent kinase IV by O-GlcNAc modification.
Authors:Dias WB, Cheung WD, Wang Z, Hart GW,
Journal:J Biol Chem
PubMed ID:19506079
Similar to phosphorylation, GlcNAcylation (the addition of O-GlcNAc to Ser(Thr) residues on polypeptides) is an abundant, dynamic, and inducible post-translational modification. GlcNAcylated proteins are crucial in regulating virtually all cellular processes, including signaling, cell cycle, and transcription. Here we show that calcium/calmodulin-dependent kinase IV (CaMKIV) is highly GlcNAcylated in vivo. ... More