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Citations & References (75)
Invitrogen™
EnzChek™ Phosphate Assay Kit
EnzChek™リン酸塩アッセイキットは、溶液中の無機リン酸や、ATPアーゼまたはGTPアーゼ酵素反応中に放出されるリン酸を定量化するための、迅速かつ高感度な分光光度法を提供します。当社の蛍光マイクロプレートアッセイの全製品ラインをご覧ください。•リン酸の検出感度2～150 µM• 吸光マイクロプレートベースのアッセイにより、最大吸光度330 nmから360詳細を見る
| 製品番号（カタログ番号） | 数量 |
|---|---|
| E6646 | 100 Assays |
製品番号（カタログ番号） E6646
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97,100
Each
数量:
100 Assays
EnzChek™リン酸塩アッセイキットは、溶液中の無機リン酸や、ATPアーゼまたはGTPアーゼ酵素反応中に放出されるリン酸を定量化するための、迅速かつ高感度な分光光度法を提供します。
当社の蛍光マイクロプレートアッセイの全製品ラインをご覧ください。
•リン酸の検出感度2～150 µM
• 吸光マイクロプレートベースのアッセイにより、最大吸光度330 nmから360 nmへの変化を検出
• ATPアーゼまたはGTPアーゼ活性によって生成されるリン酸の継続的なモニタリング
無機リン酸が存在する場合、2-アミノ-6-メルカプト-7-メチルプリンリボサイド（MESG）基質は、プリンヌクレオシドホスホリラーゼ（PNP）酵素により、リボース1-リン酸および2-アミノ-6-メルカプト-7-メチルプリン生成物に変換されます。このように酵素によってMESGが変換されると、基質の最大吸光度330 nmは、生成物の360 nmに分光学的にシフトします。
アッセイでの無機リン酸検出感度は2～150 µMであり（1 mLの容量に2～150ナノモルのリン酸）、反応はpH範囲6.5～8.5で行われます。EnzChek™のリン酸反応は、ストップフロー方式のカイネティクス実験での使用に十分な速度と定量性を備えています。
当社の蛍光マイクロプレートアッセイの全製品ラインをご覧ください。
•リン酸の検出感度2～150 µM
• 吸光マイクロプレートベースのアッセイにより、最大吸光度330 nmから360 nmへの変化を検出
• ATPアーゼまたはGTPアーゼ活性によって生成されるリン酸の継続的なモニタリング
無機リン酸が存在する場合、2-アミノ-6-メルカプト-7-メチルプリンリボサイド（MESG）基質は、プリンヌクレオシドホスホリラーゼ（PNP）酵素により、リボース1-リン酸および2-アミノ-6-メルカプト-7-メチルプリン生成物に変換されます。このように酵素によってMESGが変換されると、基質の最大吸光度330 nmは、生成物の360 nmに分光学的にシフトします。
アッセイでの無機リン酸検出感度は2～150 µMであり（1 mLの容量に2～150ナノモルのリン酸）、反応はpH範囲6.5～8.5で行われます。EnzChek™のリン酸反応は、ストップフロー方式のカイネティクス実験での使用に十分な速度と定量性を備えています。
研究用にのみ使用できます。診断用には使用いただけません。
仕様
検出法比色法
染色剤タイプMESG
フォーマットチューブ
数量100 Assays
出荷条件室温
色紫外
使用対象（アプリケーション）リン酸アッセイ
使用対象 (装置)分光光度計
製品ラインEnzChek
製品タイプリン酸アッセイ
Unit SizeEach
組成および保存条件
フリーザー（-5℃～-30℃）に保存。
引用および参考文献 (75)
引用および参考文献
Abstract
Regulation of vascular smooth muscle tone by N-terminal region of caldesmon. Possible role of tethering actin to myosin.
Journal:J Biol Chem
PubMed ID:10652307
'To assess the functional significance of tethering actin to myosin by caldesmon in the regulation of smooth muscle contraction, we investigated the effects of synthetic peptides, containing the myosin-binding sequences in the N-terminal region of caldesmon, on force directly recorded from single permeabilized smooth muscle cells of ferret portal vein.
Reduction precedes cytidylyl transfer without substrate channeling in distinct active sites of the bifunctional CDP-ribitol synthase from Haemophilus influenzae.
Journal:Biochemistry
PubMed ID:11305920
'CDP-ribitol synthase is a bifunctional reductase and cytidylyltransferase that catalyzes the transformation of D-ribulose 5-phosphate, NADPH, and CTP to CDP-ribitol, a repeating unit present in the virulence-associated polysaccharide capsules of Haemophilus influenzae types a and b [Follens, A., et al. (1999) J. Bacteriol. 181, 2001]. In the work described here,
The role of Mg2+ cofactor in the guanine nucleotide exchange and GTP hydrolysis reactions of Rho family GTP-binding proteins.
Journal:J Biol Chem
PubMed ID:10843989
'The biological activities of Rho family GTPases are controlled by their guanine nucleotide binding states in cells. Here we have investigated the role of Mg(2+) cofactor in the guanine nucleotide binding and hydrolysis processes of the Rho family members, Cdc42, Rac1, and RhoA. Differing from Ras and Rab proteins, which
The antibacterial peptide pyrrhocoricin inhibits the ATPase actions of DnaK and prevents chaperone-assisted protein folding.
Journal:Biochemistry
PubMed ID:11258915
'Recently, we documented that the short, proline-rich antibacterial peptides pyrrhocoricin, drosocin, and apidaecin interact with the bacterial heat shock protein DnaK, and peptide binding to DnaK can be correlated with antimicrobial activity. In the current report we studied the mechanism of action of these peptides and their binding sites to
The EntF and EntE adenylation domains of Escherichia coli enterobactin synthetase: sequestration and selectivity in acyl-AMP transfers to thiolation domain cosubstrates.
Journal:Proc Natl Acad Sci U S A
PubMed ID:10688898
'Enterobactin, the tris-(N-(2,3-dihydroxybenzoyl)serine) trilactone siderophore of Escherichia coli, is synthesized by a three-protein (EntE, B, F) six-module nonribosomal peptide synthetase (NRPS). In this work, the 142-kDa four-domain protein EntF was bisected into two double-domain fragments: a 108-kDa condensation and adenylation construct, EntF C-A, and a 37-kDa peptidyl carrier protein (PCP)