MANT-ADP (2'-(or-3')-O-(N-Methylanthraniloyl) Adenosine 5'-Diphosphate, Disodium Salt)

MANT-ADP (2'-(or-3')-<i>O</i>-(<i>N</i>-Methylanthraniloyl) Adenosine 5'-Diphosphate, Disodium Salt)

Citations & References (63)

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MANT-ADP (2'-(or-3')-O-(N-Methylanthraniloyl) Adenosine 5'-Diphosphate, Disodium Salt)

ヌクレオチドアナログMANT ADPは、リボース部分で修飾されています。MANTフルオロフォアのコンパクトな特性とその結合位置により、ヌクレオチドとタンパク質間の相互作用から誘発される摂動を最小限に抑えるヌクレオチドアナログが得られます。MANT蛍光はフルオロフォアの環境に影響を受けやすいため、ヌクレオチドとタンパク質の相互作用を直接検出できます。MANTヌクレオチドは、ヌクレオチド結合タンパク質の構造と酵素活性を検出する貴重なプローブです。詳細を見る

製品番号（カタログ番号）	数量
M12416 または、製品番号M-12416	400 µL

製品番号（カタログ番号） M12416

または、製品番号M-12416

価格（JPY）

87,300

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400 µL

ヌクレオチドアナログMANT ADPは、リボース部分で修飾されています。MANTフルオロフォアのコンパクトな特性とその結合位置により、ヌクレオチドとタンパク質間の相互作用から誘発される摂動を最小限に抑えるヌクレオチドアナログが得られます。MANT蛍光はフルオロフォアの環境に影響を受けやすいため、ヌクレオチドとタンパク質の相互作用を直接検出できます。MANTヌクレオチドは、ヌクレオチド結合タンパク質の構造と酵素活性を検出する貴重なプローブです。

研究用にのみ使用できます。診断用には使用いただけません。

標識または色素MANT（N-メチルアントラニロイル）

製品タイプMANT-ADP

数量400 µL

出荷条件湿氷

濃度5 mM

Unit SizeEach

組成および保存条件

フリーザー（-5℃～-30℃）に保存し、遮光してください。

引用および参考文献 (63)

引用および参考文献

Abstract

Authors:

Journal:

PubMed ID:11063593

Structural characteristics of the nucleotide-binding site of Escherichia coli primary replicative helicase DnaB protein. Studies with ribose and base-modified fluorescent nucleotide analogs.

Authors:Bujalowski W,Klonowska MM

Journal:Biochemistry

PubMed ID:8161526

Structural characteristics of the base- and ribose-binding regions of the high-affinity noninteracting nucleotide-binding site of Escherichia coli primary replicative helicase DnaB protein have been studied, using the base-modified fluorescent nucleotide analog 1, N6-ethenoadenosine diphosphate (epsilon ADP) and the ribose-modified fluorescent analogs 3'(2')-O-(N-methylantraniloyl)adenosine 5'-diphosphate (MANT-ADP), 3'-O-(N-methylantraniloyl)deoxyadenosine 5'-diphosphate (MANT-dADP), 3'-O-(N-methylantraniloyl)-deoxyadenosine 5'-triphosphate (MANT-dATP), ... More

A mechanistic model for Ncd directionality.

Authors:Foster KA, Mackey AT, Gilbert SP

Journal:J Biol Chem

PubMed ID:11278404

Ncd is a kinesin-related protein that drives movement to the minus-end of microtubules. Pre-steady-state kinetic experiments have been employed to investigate the cooperative interactions between the motor domains of the MC1 dimer and to establish the ATPase mechanism. Our results indicate that the active sites of dimeric Ncd free in ... More

Moving a microtubule may require two heads: a kinetic investigation of monomeric Ncd.

Authors:Mackey AT, Gilbert SP

Journal:Biochemistry

PubMed ID:10684615

'Ncd is a minus-end-directed microtubule motor and a member of the kinesin superfamily. The Ncd dimer contains two motor domains, and cooperative interactions between the heads influence the interactions of each respective motor domain with the microtubule. The approach we have taken to understand the cooperativity between the two motor ... More

Interactions of nucleotide cofactors with the Escherichia coli replication factor DnaC protein.

Authors:Galletto R, Rajendran S, Bujalowski W

Journal:Biochemistry

PubMed ID:11041861

'Quantitative analyses of the interactions of nucleotide cofactors with the Escherichia coli replicative factor DnaC protein have been performed using thermodynamically rigorous fluorescence titration techniques. This approach allowed us to obtain stoichiometries of the formed complexes and interaction parameters, without any assumptions about the relationship between the observed signal and ... More

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