Search
Citations & References (82)
Invitrogen™
MANT-ATP (2'-(or-3')-O-(N-Methylanthraniloyl) Adenosine 5'-Triphosphate, Trisodium Salt)
ヌクレオチドアナログMANT ATPは、リボース部分で修飾されています。MANTフルオロフォアのコンパクトな特性とその結合位置により、ヌクレオチドとタンパク質間の相互作用から誘発される摂動を最小限に抑えるヌクレオチドアナログが得られます。MANT蛍光はフルオロフォアの環境に影響を受けやすいため、ヌクレオチドとタンパク質の相互作用を直接検出できます。MANTヌクレオチドは、ヌクレオチド結合タンパク質の構造と酵素活性を検出する貴重なプローブです。詳細を見る
| 製品番号（カタログ番号） | 数量 |
|---|---|
| M12417 | 400 µL |
製品番号（カタログ番号） M12417
価格（JPY）お問い合わせください ›
85,600
Each
数量:
400 µL
ヌクレオチドアナログMANT ATPは、リボース部分で修飾されています。MANTフルオロフォアのコンパクトな特性とその結合位置により、ヌクレオチドとタンパク質間の相互作用から誘発される摂動を最小限に抑えるヌクレオチドアナログが得られます。MANT蛍光はフルオロフォアの環境に影響を受けやすいため、ヌクレオチドとタンパク質の相互作用を直接検出できます。MANTヌクレオチドは、ヌクレオチド結合タンパク質の構造と酵素活性を検出する貴重なプローブです。
研究用にのみ使用できます。診断用には使用いただけません。
仕様
標識または色素MANT（N-メチルアントラニロイル）
製品タイプMANT-ATP
数量400 µL
出荷条件湿氷
濃度5 mM
Unit SizeEach
組成および保存条件
フリーザー（-5℃～-30℃）に保存し、遮光してください。
引用および参考文献 (82)
引用および参考文献
Abstract
Journal:
PubMed ID:11063593
A mechanistic model for Ncd directionality.
Journal:J Biol Chem
PubMed ID:11278404
Ncd is a kinesin-related protein that drives movement to the minus-end of microtubules. Pre-steady-state kinetic experiments have been employed to investigate the cooperative interactions between the motor domains of the MC1 dimer and to establish the ATPase mechanism. Our results indicate that the active sites of dimeric Ncd free in
Moving a microtubule may require two heads: a kinetic investigation of monomeric Ncd.
Journal:Biochemistry
PubMed ID:10684615
'Ncd is a minus-end-directed microtubule motor and a member of the kinesin superfamily. The Ncd dimer contains two motor domains, and cooperative interactions between the heads influence the interactions of each respective motor domain with the microtubule. The approach we have taken to understand the cooperativity between the two motor
Interactions of nucleotide cofactors with the Escherichia coli replication factor DnaC protein.
Journal:Biochemistry
PubMed ID:11041861
'Quantitative analyses of the interactions of nucleotide cofactors with the Escherichia coli replicative factor DnaC protein have been performed using thermodynamically rigorous fluorescence titration techniques. This approach allowed us to obtain stoichiometries of the formed complexes and interaction parameters, without any assumptions about the relationship between the observed signal and
The sequence of the myosin 50-20K loop affects Myosin's affinity for actin throughout the actin-myosin ATPase cycle and its maximum ATPase activity.
Journal:Biochemistry
PubMed ID:10090768
'We are interested in the role that solvent-exposed, proteolytically sensitive surface loops play in myosin function. The 25-50K loop, or loop 1, is near the ATP binding site, while the 50-20K loop (loop 2) is in the actin binding site. Through chimeric studies, we have found that loop 1 affects