NuPAGE™ Bis-Tris Mini Protein Gels, 10%, 1.0–1.5 mm

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NuPAGE™ Bis-Tris Mini Protein Gels, 10%, 1.0–1.5 mm

Citations & References (4)

Invitrogen™

NuPAGE™ Bis-Tris Mini Protein Gels, 10%, 1.0–1.5 mm

Name: NuPAGE™ Bis-Tris Mini Protein Gels, 10%, 1.0–1.5 mm
SKU: NP0303BOX

Invitrogen NuPAGE ビス－トリスタンパク質ゲルはプレキャストポリアクリルアミドゲルであり、高分解能とサンプルの完全性で、分子量の広いタンパク質分離を実現します。これらのプレキャストゲルは、タンパク質の完全性が重要なアプリケーションに最適です。

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製品番号（カタログ番号）	ウェル	Gel Thickness	数量
NP0303BOX	15ウェル	1.0 mm	10ゲル／箱
NP0301BOX	10ウェル	1.0 mm	10ゲル／箱
NP0301PK2	10ウェル	1.0 mm	2ゲル／箱
NP0302BOX	12ウェル	1.0 mm	10ゲル／箱
NP0302PK2	12ウェル	1.0 mm	2ゲル／箱
NP0304BOX	1ウェル	1.0 mm	10ゲル／箱
NP0306BOX	2Dウェル	1.0 mm	10ゲル／箱
NP0307BOX	9ウェル	1.0 mm	10ゲル／箱
NP0315BOX	10ウェル	1.5 mm	10ゲル／箱
NP0316BOX	15ウェル	1.5 mm	10ゲル／箱

10 オプション

製品番号（カタログ番号） NP0303BOX

価格（JPY）

27,500

Each

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ウェル:

15ウェル

Gel Thickness:

1.0 mm

数量:

10ゲル／箱

Invitrogen NuPAGE ビス－トリスタンパク質ゲルはプレキャストポリアクリルアミドゲルであり、高分解能とサンプルの完全性で、分子量の広いタンパク質分離を実現します。これらのプレキャストゲルは、タンパク質の完全性が重要なアプリケーションに最適です。従来のトリス-グリシンゲルとは異なり、NuPAGEビス-トリスゲルのpH環境は中性であるため、タンパク質修飾を最小限に抑えます。NuPAGE ビス－トリスゲルは、シーケンシング、質量分析、およびタンパク質の完全性が重要なその他の技術用にタンパク質を調製する場合に使用します。

NuPAGE Bis-Trisゲルの特長：
•より優れたタンパク質の統合性—最適化されたサンプル調製プロセスタンパク質により、タンパク質が保護されます
• 分子量の幅広い分離—適切なゲルと泳動バッファーを選択して、タンパク質を最適に分離します。
• 迅速な泳動—タンパク質の分離をわずか 35分で行えます。
• 長い製品寿命—NuPAGE ビス－トリスゲルは室温で 12ヵ月以上保存できます。

タンパク質分離に適した NuPAGE ビス－トリスゲルを選択してください。
ゲルと泳動バッファーの適切な組み合わせを選択することで、タンパク質の最適な分離が得られます。NuPAGEビス-トリスタンパク質ゲルには、4種類のポリアクリルアミド濃度があります：8%、10%、12%、および 4–12% のグラジエント。ゲルのサイズは、ミニ（8 cm×8 cm）またはミディ（8.7 cm×13.3 cm）の2種類があり、厚さは1.0 mm（ミニゲルおよびミディゲル）または1.5 mm（ミニゲルフォーマットのみ）です。また、NuPAGE Bis-Trisゲルには、複数のウェルフォーマットがあります。

NuPAGE Bis-Trisゲルは、変性ゲル電気泳動アプリケーション用に調製されています。最適なサンプル調製には、NuPAGE LDSサンプルバッファー（NP0007）およびNuPAGEサンプル還元剤（NP0004）をご使用ください。泳動バッファーにNuPAGE抗酸化剤（NP0005）を使用すると、泳動中のタンパク質の還元状態を維持し、バンドのシャープさを最大限に高めます。このゲルは、NuPAGE MES SDS Running Buffer（NP0002）を使用して泳動することで、少量のタンパク質の分離を促します。また、NuPAGE MOPS SDS Running Buffer（NP000102）を使用して中～大きいサイズのタンパク質を分離することができます。

タンパク質を膜に転写する場合は、Mini Blot Module（B1000）またはXCell II Blot Module（EI9051）を用いて、従来のウェットトランスファーにNuPAGE Transfer Buffer（NP00061）を使用することを推奨します。また、高速セミドライ転写にはInvitrogen Power Blotter、または高速ドライ転写にはiBlot 2 Gel転写装置（IB210010）を使用することも可能です。

For Research Use Only. Not for use in diagnostic procedures.

仕様

Gel Thickness1.0 mm

長さ（メートル法）8 cm

分離モード分子量

製品ラインNuPAGE

数量10ゲル／箱

推奨アプリケーション変性

サンプル充填量最大15 µL

品質保持期間12カ月

出荷条件室温

保存要件4–25 ℃ にて保管してください。冷凍不可。

幅（メートル法）8 cm

使用対象 (装置)Mini Gel Tank, XCell SureLock Mini-Cell

ゲル濃度10%

ゲルサイズミニ

ゲルタイプBis-Tris

分離範囲3.5～260 kDa

分離タイプ変性

ウェル15ウェル

Unit SizeEach

よくあるご質問（FAQ）

Can I prepare my protein sample with the reducing agent and store it for future use?

DTT is not stable, so it must be added and the reduction performed just prior to loading your samples.

Find additional tips, troubleshooting help, and resources within our Protein Gel 1D Electrophoresis Support Center.

My LDS or SDS sample buffer precipitates when stored at 4 degrees C. Can I warm it up? Can I store it at room temperature?

Precipitation of the LDS or SDS at 4 degrees C is normal. Bring the buffer to room temperature and mix until the LDS/SDS goes into solution. If you do not want to wait for it to dissolve, you can store the sample buffer at room temperature.

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How are Bolt gels different than NuPAGE gels?

While they are both Bis-Tris based gels, the chemistries are very different since Bolt gels are optimized for western blotting. Another key difference is the wedge well design of the Bolt gels, which allows larger sample volumes to be loaded.

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What is the advantage of NuPAGE Gels over regular Tris-Glycine gels?

The neutral operating pH of the NuPAGE Gels and buffers provides following advantages over the Laemmli system:
-Longer shelf life of 8-12 months due to improved gel stability
-Improved protein stability during electrophoresis at neutral pH resulting in sharper band resolution and accurate results (Moos et al, 1998)
-Complete reduction of disulfides under mild heating conditions (70 degrees C for 10 min) and absence of cleavage of asp-pro bonds using the NuPAGE LDS Sample buffer (pH > 7.0 at 70 degrees C)
-Reduced state of the proteins maintained during electrophoresis and blotting of the proteins by the NuPAGE Antioxidant
Please refer to the following paper: Moos M Jr, Nguyen NY, Liu TY (1988) Reproducible High Yield Sequencing of Proteins Electrophoretically Separated and Transferred to an Inert Support. J Biol Chem 263:6005-6008.

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What does it mean when bands appear to be getting narrower (or "funneling") as they progress down a protein gel?

There may be too much beta-mercaptoethanol (BME), sample buffer salts, or dithiothreitol (DTT) in your samples. If the proteins are over-reduced, they can be negatively charged and actually repel each other across the lanes causing the bands to get narrower as they progress down the gel.

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引用および参考文献 (4)

引用および参考文献

Abstract

Oligomerization of the fifth transmembrane domain from the adenosine A2A receptor.

Authors:Thévenin D, Lazarova T, Roberts MF, Robinson CR,

Journal:Protein Sci

PubMed ID:15987888

The human adenosine A2A receptor (A(2A)R) belongs to one of the largest family of membrane proteins, the G-protein coupled receptors (GPCRs), characterized by seven transmembrane (TM) helices. Little is known about the determinants of their structures, folding, assembly, activation mechanisms, and oligomeric states. Previous studies in our group showed that ... More

A regulatory light chain of ciliary outer arm dynein in Tetrahymena thermophila.

Authors:Christensen ST, Guerra C, Wada Y, Valentin T, Angeletti RH, Satir P, Hamasaki T,

Journal:J Biol Chem

PubMed ID:11274140

Ciliary beat frequency is primarily regulated by outer arm dyneins (22 S dynein). Chilcote and Johnson (Chilcote, T. J., and Johnson, K. A. (1990) J. Biol. Chem. 256, 17257-17266) previously studied isolated Tetrahymena 22 S dynein, identifying a protein p34, which showed cAMP-dependent phosphorylation. Here, we characterize the molecular biochemistry ... More

Identification and expression of immunogenic proteins of a disease-associated marine turtle herpesvirus.

Authors:Coberley SS, Condit RC, Herbst LH, Klein PA,

Journal:J Virol

PubMed ID:12239336

Herpesviruses are associated with several diseases of marine turtles, including lung-eye-trachea disease (LETD) and fibropapillomatosis. Two approaches were used to identify immunodominant antigens of LETV, the LETD-associated herpesvirus. The first approach targeted glycoprotein B, which is known to be immunogenic and neutralizing in other species. The second strategy identified LETV ... More

Rapid exchange of actin-bound nucleotide in perfused rat heart.

Authors:Bárány M, de Tombe PP,

Journal:Am J Physiol Heart Circ Physiol

PubMed ID:15020303

In the rat heart the actin-bound nucleotide contained both ATP and ADP. The ratio of bound ATP to bound ADP depended on the functional state of the heart; it was higher in hearts stopped reversibly in diastole (low Ca(2+), high Mg(2+), or high K(+)), than in stimulated (inotropic agents or ... More