Bolt™ Bis-Tris Plus Mini Gel Welcome Pack, 4-12%
Bolt™ Bis-Tris Plus Mini Gel Welcome Pack, 4-12%
Invitrogen™

Bolt™ Bis-Tris Plus Mini Gel Welcome Pack, 4-12%

Boltウェルカムパックには、ミニゲルタンクの使用を開始するために必要なBoltゲルおよびバッファーがすべて付属します。
製品番号(カタログ番号)ウェル
NW0412A10ウェル
NW0412C12ウェル
NW0412B15ウェル
製品番号(カタログ番号) NW0412A
価格(JPY)
111,900
Each
お問い合わせください ›
ウェル:
10ウェル
Boltウェルカムパックには、ミニゲルタンクの使用を開始するために必要なBoltゲルおよびバッファーがすべて付属します。ミニゲルタンクは、Novexゲル、NuPAGEゲル、Bolt Bis-Trisプラスゲルに対応します。各Mini Gel Tankには1回の泳動ごとに最大2枚のゲルを収納できます。独自のタンク設計により、便利な並列ゲルローディングが可能で、タンクの稼働中でも状態を確実に確認できます。定電圧を使用した最適な条件下で、Bolt Bis-Tris Plusゲルが約35分で泳動できるようになります。
ウェルカムパックには以下が含まれます:
• Mini Gel Tank(A25977)
• Bolt Bis-Tris Plusゲル(2箱、20ゲル)
• Bolt MES泳動バッファー、20X(B0002)
• Bolt LDSサンプルバッファー、4X(B0007)
• Boltサンプル還元剤、10X(B0009)
• PageRuler Plus染色済みタンパク質ラダー、10~250 kDa(26619)

ミニゲルタンクについて
ミニゲルタンクは、Novexゲル、NuPAGEゲル、およびBolt Bis-Tris Plusゲルに対応します。各Mini Gel Tankには1回の泳動ごとに最大2枚のゲルを収納できます。独自のタンク設計により、便利な並列ゲルローディングが可能で、タンクの稼働中でも状態を確実に確認できます。定電圧を使用した最適な条件下で、Bolt Bis-Tris Plusゲルが約35分で泳動できるようになります。泳動時間は、使用するバッファー条件や電源によって異なります。

Boltビス-トリスプラスゲルについて
Boltビス-トリスプラスゲルは、変性条件下で小~中サイズのタンパク質を最適に分離できるように設計されたプレキャストポリアクリルアミドゲルです。Boltビス-トリスプラスゲルは、一貫したゲル性能をもたらし、タンパク質変性を最小限に抑える中性pH環境となるように設計されています。Boltゲルは、ウェスタンブロッティングの転写や分析、およびタンパク質の完全性が重要な場合の他の技法に最適です。また、Boltゲルを使用すると、日常的なタンパク質分離のニーズにおいて最適な結果を得ることができます。Boltビス-トリスプラスゲルには、4種類のポリアクリルアミド濃度があります。8、10、12%、および4~12%グラジエントおよび複数のウェルフォーマット。Bolt Bis-Trisゲルは、最大2倍のサンプル容量を簡単にロードできるウェッジ形状ウェルを特長としており、非常に薄いサンプルの検出や少量のタンパク質の可視化が可能です。

タンパク質を膜に転写する場合、ミニブロットモジュール(B1000)を使用する従来のウェット転写には、Bolt転写バッファー(BT0006)を使用することを推奨します。また、高速セミドライ転写にはInvitrogen Power Blotter、または高速ドライ転写にはiBlot 2 Gel転写装置(IB21001)を使用することも可能です。

For Research Use Only. Not for use in diagnostic procedures.
仕様
Gel Thickness1.0 mm
製品ラインBolt WedgeWell
数量1ウェルカムパック
出荷条件室温およびウェットアイスでの出荷
使用対象 (装置)Mini Gel Tank
ゲル濃度4 ~ 12%
ゲルサイズミニ
ゲルタイプBis-Tris Plus
分離範囲3.5~260 kDa
ウェル10ウェル
Unit SizeEach

よくあるご質問(FAQ)

Can I prepare my protein sample with the reducing agent and store it for future use?

DTT is not stable, so it must be added and the reduction performed just prior to loading your samples.

Find additional tips, troubleshooting help, and resources within our Protein Gel 1D Electrophoresis Support Center.

My LDS or SDS sample buffer precipitates when stored at 4 degrees C. Can I warm it up? Can I store it at room temperature?

Precipitation of the LDS or SDS at 4 degrees C is normal. Bring the buffer to room temperature and mix until the LDS/SDS goes into solution. If you do not want to wait for it to dissolve, you can store the sample buffer at room temperature.

Find additional tips, troubleshooting help, and resources within our Protein Gel 1D Electrophoresis Support Center.

What are the storage conditions for Bolt gels?

Similar to NuPAGE gels with storage temperatures of 4 to 25 degrees C.

Find additional tips, troubleshooting help, and resources within our Protein Electrophoresis and Western Blotting Support Center.

I used one of your protein standards for a western transfer and noticed that some of the lower-molecular weight protein bands passed through the membrane. How can I resolve this issue?

- Decrease voltage, current or length of transfer time
- Make sure that the methanol concentration in the transfer buffer is proper; use a methanol concentration of 10-20% methanol removes the SDS from SDS-protein complexes and improves the binding of protein to the membrane.
- Make sure that the SDS concentration (if added) in the transfer buffer is proper, don't use more than 0.02-0.04% SDS. Using too much SDS can prevent binding of proteins to the membrane.
- Check the pore size of the membrane and the size of the target protein. Proteins smaller than 10 kDa will easily pass through a 0.45 µm pore size membrane. If proteins smaller than 10 kDa are of interest, it would be better to use a 0.2 µm pore size membrane.

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I used one of your protein standards for a western transfer and noticed that some of the higher-molecular weight bands transferred very poorly to the membrane. Can you offer some tips?

- Increase voltage, current or length of time for transfer
- SDS in the gel and in the SDS-protein complexes promotes elution of the protein from the gels but inhibits binding of the protein to membranes. This inhibition is higher for nitrocellulose than for PVDF. For proteins that are difficult to elute from the gel such as large molecular weight proteins, a small amount of SDS may be added to the transfer buffer to improve transfer. We recommend pre-equilibrating the gel in 2X Transfer buffer (without methanol) containing 0.02-0.04% SDS for 10 minutes before assembling the sandwich and then transferring using 1X transfer buffer containing 10% methanol and 0.01%SDS.
- Methanol removes the SDS from SDS-protein complexes and improves the binding of protein to the membrane, but has some negative effects on the gel itself, leading to a decrease in transfer efficiency. It may cause a reduction in pore size, precipitation of some proteins, and some basic proteins to become positively charged or neutral. Make sure that the methanol concentration in the transfer buffer is not more than 10-20% and that high-quality, analytical grade methanol is used.

Find additional tips, troubleshooting help, and resources within our Protein Assays and Analysis Support Center.