Transferrin From Human Serum, Alexa Fluor™ 594 Conjugate
Transferrin From Human Serum, Alexa Fluor™ 594 Conjugate
Invitrogen™

Transferrin From Human Serum, Alexa Fluor™ 594 Conjugate

トランスフェリンは単量体血清糖タンパク質(約80,000ダルトン)で、脊椎動物細胞表面の特定の受容体に結合し、受容体媒介エンドサイトーシスを介してFe3+原子を2個まで供給します—当社のLDL複合体はこの現象を研究するための便利なツールです。鉄運搬トランスフェリンタンパク質がエンドソーム内に存在すると、酸性環境はトランスフェリン–受容体複合体からの鉄の解離を促進します。鉄が放出されると、アポトランスフェリンは血漿膜にリサイクルされ、受容体から放出されてより多くの鉄を除去します詳細を見る
製品番号(カタログ番号)数量
T133435 mg
製品番号(カタログ番号) T13343
価格(JPY)
121,000
5 mg
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数量:
5 mg
トランスフェリンは単量体血清糖タンパク質(約80,000ダルトン)で、脊椎動物細胞表面の特定の受容体に結合し、受容体媒介エンドサイトーシスを介してFe3+原子を2個まで供給します—当社のLDL複合体はこの現象を研究するための便利なツールです。鉄運搬トランスフェリンタンパク質がエンドソーム内に存在すると、酸性環境はトランスフェリン–受容体複合体からの鉄の解離を促進します。鉄が放出されると、アポトランスフェリンは血漿膜にリサイクルされ、受容体から放出されてより多くの鉄を除去します。そのため、蛍光トランスフェリン接合は蛍光LDLと併用して、リソソーム経路を識別し、エンドソーム経路をリサイクルします

これらの実験は通常、蛍光標識されたトランスフェリンを培養細胞に添加することで実施され、顕微鏡法によって分析します。当社は、ビオチン化トランス接合および10種類以上の蛍光バージョンを提供しています。

トランスフェリンの仕様:

標識(Ex/Em):Alexa Fluor™ 594(590/617)

容量:15 mgの固体(5 mgのトランスフェリン接合を含む)

標識トランスフェリンの主な用途
標識トランスフェリンのアプリケーション例:
•FRETを使用したトランスフェリン受容体ダイナミクスのイメージング
•共焦点レーザースキャン顕微鏡による生細胞中の受容体の密売の観察
•エンドソーム酸性化中の事象の調査
•哺乳類や寄生虫におけるトランスフェリン受容体結合親和性の測定

研究用途のみ。ヒトまたは動物の治療もしくは診断用には使用できません。
研究用にのみ使用できます。診断用には使用いただけません。
仕様
検出法蛍光
染色剤タイプAlexa Fluor Dyes
励起/発光590⁄617
形状固体
タンパク質ファミリートランスフェリン
数量5 mg
出荷条件室温
製品ラインAlexa Fluor
製品タイプトランスフェリン
pH7.2
Unit Size5 mg
組成および保存条件
フリーザー(-5~-30度)に保存し、遮光してください。

引用および参考文献 (42)

引用および参考文献
Abstract
Inhibition of caveolar uptake, SV40 infection, and beta1-integrin signaling by a nonnatural glycosphingolipid stereoisomer.
Authors:Singh RD, Holicky EL, Cheng ZJ, Kim SY, Wheatley CL, Marks DL, Bittman R, Pagano RE
Journal:J Cell Biol
PubMed ID:17371832
'Caveolar endocytosis is an important mechanism for the uptake of certain pathogens and toxins and also plays a role in the internalization of some plasma membrane (PM) lipids and proteins. However, the regulation of caveolar endocytosis is not well understood. We previously demonstrated that caveolar endocytosis and beta1-integrin signaling are ... More
The long and the short cycle. Alternative intracellular routes for trafficking of G-protein-coupled receptors.
Authors:Innamorati G, Le Gouill C, Balamotis M, Birnbaumer M
Journal:J Biol Chem
PubMed ID:11150299
'The C terminus of the human V2 vasopressin receptor contains multiple phosphorylation sites including a cluster of amino acids that when phosphorylated prevents the return of the internalized receptor to the cell surface. To identify the step where the recycling process was interrupted, the trafficking of the V2 receptor was ... More
Transfer of M2 muscarinic acetylcholine receptors to clathrin-derived early endosomes following clathrin-independent endocytosis.
Authors:Delaney KA, Murph MM, Brown LM, Radhakrishna H
Journal:J Biol Chem
PubMed ID:12093817
'Upon agonist stimulation, many G protein-coupled receptors such as beta(2)-adrenergic receptors are internalized via beta-arrestin- and clathrin-dependent mechanisms, whereas others, like M(2) muscarinic acetylcholine receptors (mAChRs), are internalized by clathrin- and arrestin-independent mechanisms. To gain further insight into the mechanisms that regulate M(2) mAChR endocytosis, we investigated the post-endocytic trafficking ... More
Identification and characterization of small molecules that inhibit intracellular toxin transport.
Authors:Saenz JB, Doggett TA, Haslam DB
Journal:Infect Immun
PubMed ID:17576758
'Shiga toxin (Stx), cholera toxin (Ctx), and the plant toxin ricin are among several toxins that reach their intracellular destinations via a complex route. Following endocytosis, these toxins travel in a retrograde direction through the endosomal system to the trans-Golgi network, Golgi apparatus, and endoplasmic reticulum (ER). There the toxins ... More
A burst of auxilin recruitment determines the onset of clathrin-coated vesicle uncoating.
Authors:Massol RH, Boll W, Griffin AM, Kirchhausen T
Journal:Proc Natl Acad Sci U S A
PubMed ID:16798879
'Clathrin-coated pits assemble on a membrane and pinch off as coated vesicles. The released vesicles then rapidly lose their clathrin coats in a process mediated by the ATPase Hsc70, recruited by auxilin, a J-domain-containing cofactor. How is the uncoating process regulated? We find that during coat assembly small and variable ... More