Transferrin From Human Serum, Alexa Fluor™ 546 Conjugate
Transferrin From Human Serum, Alexa Fluor™ 546 Conjugate
Invitrogen™

Transferrin From Human Serum, Alexa Fluor™ 546 Conjugate

トランスフェリンは単量体血清糖タンパク質(約80,000ダルトン)で、脊椎動物細胞表面の特定の受容体に結合し、受容体媒介エンドサイトーシスを介してFe3+原子を2個まで供給します—当社のLDL複合体はこの現象を研究するための便利なツールです。鉄運搬トランスフェリンタンパク質がエンドソーム内に存在すると、酸性環境はトランスフェリン–受容体複合体からの鉄の解離を促進します。鉄が放出されると、アポトランスフェリンは血漿膜にリサイクルされ、受容体から放出されてより多くの鉄を除去します詳細を見る
製品番号(カタログ番号)数量
T233645 mg
製品番号(カタログ番号) T23364
価格(JPY)
119,400
5 mg
お問い合わせください ›
数量:
5 mg
トランスフェリンは単量体血清糖タンパク質(約80,000ダルトン)で、脊椎動物細胞表面の特定の受容体に結合し、受容体媒介エンドサイトーシスを介してFe3+原子を2個まで供給します—当社のLDL複合体はこの現象を研究するための便利なツールです。鉄運搬トランスフェリンタンパク質がエンドソーム内に存在すると、酸性環境はトランスフェリン–受容体複合体からの鉄の解離を促進します。鉄が放出されると、アポトランスフェリンは血漿膜にリサイクルされ、受容体から放出されてより多くの鉄を除去します。そのため、蛍光トランスフェリン接合は蛍光LDLと併用して、リソソーム経路を識別し、エンドソーム経路をリサイクルします

これらの実験は通常、蛍光標識されたトランスフェリンを培養細胞に添加することで実施され、顕微鏡法によって分析します。当社は、ビオチン化トランス接合および10種類以上の蛍光バージョンを提供しています。

トランスフェリンの仕様:

標識(Ex/Em):Alexa Fluor™ 546(556/573)

容量:15 mgの固体(5 mgのトランスフェリン接合を含む)

標識トランスフェリンの主な用途
標識トランスフェリンのアプリケーション例:
•FRETを使用したトランスフェリン受容体ダイナミクスのイメージング
•共焦点レーザースキャン顕微鏡による生細胞中の受容体の密売の観察
•エンドソーム酸性化中の事象の調査
•哺乳類や寄生虫におけるトランスフェリン受容体結合親和性の測定

研究用途のみ。ヒトまたは動物の治療もしくは診断用には使用できません。
研究用にのみ使用できます。診断用には使用いただけません。
仕様
検出法蛍光
染色剤タイプAlexa Fluor Dyes
励起/発光556⁄573
形状固体
タンパク質ファミリートランスフェリン
数量5 mg
出荷条件室温
製品ラインAlexa Fluor
製品タイプトランスフェリン
pH7.2
Unit Size5 mg
組成および保存条件
フリーザー(-5~-30度)に保存し、遮光してください。

引用および参考文献 (26)

引用および参考文献
Abstract
Grp1-associated scaffold protein (GRASP) is a regulator of the ADP ribosylation factor 6 (Arf6)-dependent membrane trafficking pathway.
Authors:Venkataraman A, Nevrivy DJ, Filtz TM, Leid M,
Journal:Cell Biol Int
PubMed ID:22931251
GRASP interacts with Grp1 (general receptor for phosphoinositides 1; cytohesin 3), which catalyses nucleotide exchange on and activation of Arf6 (ADP-ribosylation factor-6). Arf6 is a low-molecular-mass GTPase that regulates key aspects of endocytic recycling pathways. Overexpressed GRASP accumulated in the juxtanuclear ERC (endocytic recycling compartment). GRASP co-localized with a constitutively ... More
Amino acid residues critical for endoplasmic reticulum export and trafficking of platelet-activating factor receptor.
Authors:Hirota N, Yasuda D, Hashidate T, Yamamoto T, Yamaguchi S, Nagamune T, Nagase T, Shimizu T, Nakamura M,
Journal:J Biol Chem
PubMed ID:20007715
'Several residues are conserved in the transmembrane domains (TMs) of G-protein coupled receptors. Here we demonstrate that a conserved proline, Pro(247), in TM6 of platelet-activating factor receptor (PAFR) is required for endoplasmic reticulum (ER) export and trafficking after agonist-induced internalization. Alanine-substituted mutants of the conserved residues of PAFRs, including P247A, ... More
TLR9 signals after translocating from the ER to CpG DNA in the lysosome.
Authors:Latz E, Schoenemeyer A, Visintin A, Fitzgerald KA, Monks BG, Knetter CF, Lien E, Nilsen NJ, Espevik T, Golenbock DT
Journal:Nat Immunol
PubMed ID:14716310
'Microbial DNA sequences containing unmethylated CpG dinucleotides activate Toll-like receptor 9 (TLR9). We have found that TLR9 is localized to the endoplasmic reticulum (ER) of dendritic cells (DCs) and macrophages. Because there is no precedent for immune receptor signaling in the ER, we investigated how TLR9 is activated. We show ... More
Regulation of endocytosis via the oxygen-sensing pathway.
Authors:Wang Y, Roche O, Yan MS, Finak G, Evans AJ, Metcalf JL, Hast BE, Hanna SC, Wondergem B, Furge KA, Irwin MS, Kim WY, Teh BT, Grinstein S, Park M, Marsden PA, Ohh M,
Journal:Nat Med
PubMed ID:19252501
'Tumor hypoxia is associated with disease progression, resistance to conventional cancer therapies and poor prognosis. Hypoxia, by largely unknown mechanisms, leads to deregulated accumulation of and signaling via receptor tyrosine kinases (RTKs) that are critical for driving oncogenesis. Here, we show that hypoxia or loss of von Hippel-Lindau protein--the principal ... More
Chemical-genetic inhibition of a sensitized mutant myosin Vb demonstrates a role in peripheral-pericentriolar membrane traffic.
Authors:Provance DW, Gourley CR, Silan CM, Cameron LC, Shokat KM, Goldenring JR, Shah K, Gillespie PG, Mercer JA
Journal:Proc Natl Acad Sci U S A
PubMed ID:14766983
'Selective, in situ inhibition of individual unconventional myosins is a powerful approach to determine their specific physiological functions. Here, we report the engineering of a myosin Vb mutant that still hydrolyzes ATP, yet is selectively sensitized to an N(6)-substituted ADP analog that inhibits its activity, causing it to remain tightly ... More