NuPAGE™ Tris-Acetate Midi Protein Gels, 3 to 8%, 1.0 mm
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NuPAGE™ Tris-Acetate Midi Protein Gels, 3 to 8%, 1.0 mm
Invitrogen™

NuPAGE™ Tris-Acetate Midi Protein Gels, 3 to 8%, 1.0 mm

Invitrogen NuPAGE Tris-Acetateタンパク質ゲルは、高分子量タンパク質の優れた分離を実現します。このゲルは高性能のポリアクリルアミドゲルで、従来のLaemmliシステムの変性条件や天然条件をシミュレートします。
製品番号(カタログ番号)ウェル
WG1603A26ウェル、アダプター付き
WG1601BOX12 + 2ウェル
WG1601A12 + 2ウェル、アダプター付き
WG1602BOX20ウェル
WG1602A20ウェル、アダプター付き
WG1603BOX26ウェル
製品番号(カタログ番号) WG1603A
価格(JPY)
-
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ウェル:
26ウェル、アダプター付き
Invitrogen NuPAGE Tris-Acetateタンパク質ゲルは、高分子量タンパク質の優れた分離を実現します。このゲルは高性能のポリアクリルアミドゲルで、従来のLaemmliシステムの変性条件や天然条件をシミュレートします。独自のバッファー組成により、電気泳動中に低い有効pHを維持するため、従来のTris-glycine SDS-PAGEゲルよりも優れた高分子量タンパク質の分離を実現します。

NuPAGE Tris-Acetateゲルの特長:
高分解能—ゲルは高分子量タンパク質の最適な分離をもたらします
より優れたタンパク質の完全性—サンプル調製プロセスをタンパク質の保存に役立つように最適化
長期の品質保持期間—8カ月以上保存が可能

タンパク質分離に最適なNuPAGE Tris-Acetateゲルの選択
ゲルと泳動バッファーの適切な組み合わせを選択することで、高分子量のタンパク質が得られます。NuPAGE Tris-Acetateタンパク質ゲルは、7%濃度のポリアクリルアミド、3~8%のグラジエントで提供します。ゲルのサイズは、ミニ(8 cm×8 cm)またはミディ(8.7 cm×13.3 cm)の2種類があり、厚さは1.0 mm(ミニゲルおよびミディゲル)または1.5 mm(ミニゲルフォーマットのみ)です。また、NuPAGE Tris-Acetateゲルには、複数のウェルフォーマットがあります。ミニゲルはXCell SureLockミニセル(EI0001)、またはミニゲルタンク(A25977)を使用して泳動できます。Midiゲルは、XCell4 SureLock Midi-Cell(WR0100)、またはBio-Rad Criterion™ Cellのアダプター(WA0999)を使って簡便に実行することができます。

タンパク質をネイティブまたは変性した状態で測定します
NuPAGE Tris-Acetateタンパク質ゲルは、SDSを含んでいないため、ネイティブまたは変性タンパク質の分離に使用することができます。変性タンパク質には、NuPAGE LDSサンプルバッファー(NP0007)およびNuPAGE Tris-Acetate SDS泳動バッファー(LA0041)の使用をお勧めします。天然タンパク質の場合、Novex Tris-Glycineネイティブサンプルバッファー(LC2673)およびNovex Tris-Glycineネイティブ泳動バッファー(LC26720)の使用をお勧めします。

タンパク質を膜に転写する場合は、XCell IIブロットモジュール(EI9051)またはミニブロットモジュール(B1000)を用いた従来のウェット転写用に、NuPAGE転写バッファー(NP00061)の使用をお勧めします。また、高速セミドライ転写にはInvitrogen Power Blotter、または高速ドライ転写にはiBlot 2 Gel転写装置(IB210010)を使用することも可能です。

For Research Use Only. Not for use in diagnostic procedures.
仕様
アダプターアダプターが付属します
Gel Thickness1.0 mm
長さ(メートル法)8 cm
分離モード分子量
製品ラインNuPAGE
数量10ゲル/箱
推奨アプリケーション変性、天然
サンプル充填量最大15 µL
品質保持期間8カ月
出荷条件湿氷
保存要件2~8℃にて保存してください。冷凍不可。
幅(メートル法)8 cm
使用対象 (装置)Bio-Rad基準セル
ゲル濃度3 ~ 8%
ゲルサイズミディ
ゲルタイプトリス-アセテート
分離範囲36~500 kDa
分離タイプ変性、天然
ウェル26ウェル、アダプター付き
Unit Size10 gels (1 box)

よくあるご質問(FAQ)

ゲノムDNAのコンタミネーションが無いか確認するために、RNAサンプルを何か処理する必要がありますか。

DNase I処理する方法がありますが、こちらは任意の作業です。 プライマー設計の際にゲノムDNAの混入が無いようにデザインをしていれば、処理する必要はございません。

Can I prepare my protein sample with the reducing agent and store it for future use?

DTT is not stable, so it must be added and the reduction performed just prior to loading your samples.

Find additional tips, troubleshooting help, and resources within our Protein Gel 1D Electrophoresis Support Center.

My LDS or SDS sample buffer precipitates when stored at 4 degrees C. Can I warm it up? Can I store it at room temperature?

Precipitation of the LDS or SDS at 4 degrees C is normal. Bring the buffer to room temperature and mix until the LDS/SDS goes into solution. If you do not want to wait for it to dissolve, you can store the sample buffer at room temperature.

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How are Bolt gels different than NuPAGE gels?

While they are both Bis-Tris based gels, the chemistries are very different since Bolt gels are optimized for western blotting. Another key difference is the wedge well design of the Bolt gels, which allows larger sample volumes to be loaded.

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Do I need to add water or buffer to the Displacement Dam when I run one or two gels in the XCell4 SureLock Midi-Cell?

The XCell4 Displacement Dam is used when fewer than 3 gels are run in the XCell4 SureLock Midi-Cell. The Displacement Dam is placed in the lower buffer chamber instead of a second buffer core. Do not add any buffer or water to the Displacement Dam. However, if water or buffer is accidentally added to the Displacement Dam, it does not affect the electrophoresis run.

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引用および参考文献 (4)

引用および参考文献
Abstract
The cytoplasmic tail of L-selectin interacts with members of the Ezrin-Radixin-Moesin (ERM) family of proteins: cell activation-dependent binding of Moesin but not Ezrin.
Authors:Ivetic A, Deka J, Ridley A, Ager A,
Journal:J Biol Chem
PubMed ID:11706008
L-selectin regulates the recruitment of naive lymphocytes from the bloodstream to secondary lymphoid organs, mediating their initial capture and subsequent rolling along high endothelial cell surface-expressed ligands in peripheral lymph nodes. In vivo, distribution of L-selectin and cell surface levels determine the tethering efficiency and rolling velocity of leukocytes, respectively. ... More
The 'involution' of mannose-binding lectin.
Authors:Seyfarth J, Garred P, Madsen HO,
Journal:Hum Mol Genet
PubMed ID:16115813
Mannose-binding lectin (MBL) acts as a serum opsonin in innate immune defense and induces complement activation by the lectin pathway. In humans, low levels of functional serum MBL are caused by the dominant action of three single nucleotide substitutions in exon 1 that disrupt the glycine-rich backbone structure of the ... More
Tethering sigma70 to RNA polymerase reveals high in vivo activity of sigma factors and sigma70-dependent pausing at promoter-distal locations.
Authors:Mooney RA, Landick R,
Journal:Genes Dev
PubMed ID:14630944
Bacterial sigma factors compete for binding to RNA polymerase (RNAP) to control promoter selection, and in some cases interact with RNAP to regulate at least the early stages of transcript elongation. However, the effective concentration of sigmas in vivo, and the extent to which sigma can regulate transcript elongation generally, ... More
Complement factor H is a serum-binding protein for adrenomedullin, and the resulting complex modulates the bioactivities of both partners.
Authors:Pio R, Martinez A, Unsworth EJ, Kowalak JA, Bengoechea JA, Zipfel PF, Elsasser TH, Cuttitta F,
Journal:J Biol Chem
PubMed ID:11116141
Adrenomedullin (AM) is an important regulatory peptide involved in both physiological and pathological states. We have previously demonstrated the existence of a specific AM-binding protein (AMBP-1) in human plasma. In the present study, we developed a nonradioactive ligand blotting assay, which, together with high pressure liquid chromatography/SDS-polyacrylamide gel electrophoresis purification ... More