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Thermo Scientific™
L-Photo-Leucine
Thermo Scientific Pierce L-フォト-ロイシンはL-ロイシンのアナログで、合成中にタンパク質に組み込むことができます。その後、光活性化して細胞内の相互作用タンパク質を共有的に架橋します。L-フォト-ロイシンの特徴：•in vivoラベリング—生細胞の通常の細胞機械を使用してタンパク質を相互作用させる• in-vivo架橋—詳細を見る
| 製品番号（カタログ番号） | 数量 |
|---|---|
| 22610 | 100 mg |
製品番号（カタログ番号） 22610
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97,500
Each
数量:
100 mg
Thermo Scientific Pierce L-フォト-ロイシンはL-ロイシンのアナログで、合成中にタンパク質に組み込むことができます。その後、光活性化して細胞内の相互作用タンパク質を共有的に架橋します。
L-フォト-ロイシンの特徴：
•in vivoラベリング—生細胞の通常の細胞機械を使用してタンパク質を相互作用させる
• in-vivo架橋— ネイティブ細胞環境で相互作用タンパク質を見つける
• 特異度の増加— 架橋相互作用タンパク質をタンパク質相互作用ドメイン内に正しく配置する
• 回収効率— 架橋後の細胞ライセート中のタンパク質回収率は90%
• 適合性— HeLa、293T、COS7、U2OS、A549、A431、HepG2、NIH 3T3、C6などの幅広い細胞株で発現する架橋タンパク質
• 使いやすさ— 試薬は通常のラボ照明下で光安定性があり、暗所で作業する必要がない
Thermo Scientific L-フォト-ロイシンはL-ロイシンのアナログで、合成時にタンパク質の一次配列にエンドキャッピングでき、生細胞内の天然環境のタンパク質間相互作用ドメイン内で紫外線（UV）活性化され、タンパク質が共有結合で架橋されます。この強力なメソッドにより、研究対象の細胞生物学の悪影響を及ぼす可能性のある相互作用実験において、完全に外来性の化学的架橋剤や関連する試薬溶媒を使用することなく、細胞内の安定した一過性のタンパク質相互作用を研究および特性評価することができます。
光活性化可能な誘導体は、ロイシンを含まない特別に配合された制限培地と組み合わせて使用すると、細胞内のタンパク質合成装置によって自然に発生するアミノ酸と同じように処理されます。その結果、異化および増殖中にこの誘導体をタンパク質の一次配列中のロイシンと置き換えることができます。フォト-ロイシン誘導体にはジアジリン環が含まれており、紫外線にさらされると活性中間体となり、近くのタンパク質の側鎖や主鎖と共有結合します。細胞内で自然に結びつく結合パートナーは、培養細胞内のジアジリン含有タンパク質の光活性化によって瞬時に捕捉できます。架橋タンパク質複合体は、SDS-PAGEでの移動度の低下、ウェスタンブロット検出、サイズ排除クロマトグラフィー、ショ糖密度グラジエント沈降、または質量分析により検出できます。
リソース：
光反応性アミノ酸 FAQ
関連製品
L-フォト-メチオニン
ダルベッコの改良型イーグル制限培地（DMEM-LM）
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•in vivoラベリング—生細胞の通常の細胞機械を使用してタンパク質を相互作用させる
• in-vivo架橋— ネイティブ細胞環境で相互作用タンパク質を見つける
• 特異度の増加— 架橋相互作用タンパク質をタンパク質相互作用ドメイン内に正しく配置する
• 回収効率— 架橋後の細胞ライセート中のタンパク質回収率は90%
• 適合性— HeLa、293T、COS7、U2OS、A549、A431、HepG2、NIH 3T3、C6などの幅広い細胞株で発現する架橋タンパク質
• 使いやすさ— 試薬は通常のラボ照明下で光安定性があり、暗所で作業する必要がない
Thermo Scientific L-フォト-ロイシンはL-ロイシンのアナログで、合成時にタンパク質の一次配列にエンドキャッピングでき、生細胞内の天然環境のタンパク質間相互作用ドメイン内で紫外線（UV）活性化され、タンパク質が共有結合で架橋されます。この強力なメソッドにより、研究対象の細胞生物学の悪影響を及ぼす可能性のある相互作用実験において、完全に外来性の化学的架橋剤や関連する試薬溶媒を使用することなく、細胞内の安定した一過性のタンパク質相互作用を研究および特性評価することができます。
光活性化可能な誘導体は、ロイシンを含まない特別に配合された制限培地と組み合わせて使用すると、細胞内のタンパク質合成装置によって自然に発生するアミノ酸と同じように処理されます。その結果、異化および増殖中にこの誘導体をタンパク質の一次配列中のロイシンと置き換えることができます。フォト-ロイシン誘導体にはジアジリン環が含まれており、紫外線にさらされると活性中間体となり、近くのタンパク質の側鎖や主鎖と共有結合します。細胞内で自然に結びつく結合パートナーは、培養細胞内のジアジリン含有タンパク質の光活性化によって瞬時に捕捉できます。架橋タンパク質複合体は、SDS-PAGEでの移動度の低下、ウェスタンブロット検出、サイズ排除クロマトグラフィー、ショ糖密度グラジエント沈降、または質量分析により検出できます。
リソース：
光反応性アミノ酸 FAQ
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研究用途にのみご使用ください。診断目的には使用できません。
仕様
細胞透過性Yes
概要Pierce L-フォト-ロイシン
形状Solid
標識法化学的標識、代謝標識
分子量143.15
PEG化No
製品ラインPierce
数量100 mg
反応性部分ジアジリン
出荷条件Ambient
溶解性水
スペーサーアーム長0.0 Å
水溶性Yes
化学反応性Nonselective-NA (Metabolic labeling)
CleavableNo
クロスリンカータイプヘテロ三官能性
フォーマットStandard
製品タイプ架橋剤
スペーサー短鎖
Unit SizeEach
組成および保存条件
受領後、4℃の暗所に保管します。製品は室温で出荷されます。
よくあるご質問（FAQ）
Apart from proteins, will the Photoreactive Amino Acids crosslink to other molecules?
How stable are the Photoreactive Amino Acids in DMEM-LM?
How long do I need to incubate the Photoreactive Amino Acids with my cells?
My cells will not grow in DMEM, what other type of culture media can be used with the Photoreactive Amino Acids?
Can I use the Photoreactive Amino Acids to crosslink peptides?
引用および参考文献 (3)
引用および参考文献
Abstract
Mass spectrometry of laser-initiated carbene reactions for protein topographic analysis.
Journal:Anal Chem
PubMed ID:21425771
'We report a protein labeling method using nonselective carbene reactions of sufficiently high efficiency to permit detection by mass spectrometric methods. The approach uses a diazirine-modified amino acid (l-2-amino-4,4''-azipentanoic acid, "photoleucine") as a label source, which is converted to a highly reactive carbene by pulsed laser photolysis at 355 nm.
The copper binding domain of SPARC mediates cell survival in vitro via interaction with integrin beta1 and activation of integrin-linked kinase.
Journal:J Biol Chem
PubMed ID:18503049
'Secreted protein acidic and rich in cysteine (SPARC) is important for the normal growth and maintenance of the murine lens. SPARC-null animals develop cataracts associated with a derangement of the lens capsule basement membrane and alterations in lens fiber morphology. Cellular stress and disregulation of apoptotic pathways within lens epithelial
Inhibition of calcineurin-mediated endocytosis and alpha-amino-3-hydroxy-5-methyl-4-isoxazolepropionic acid (AMPA) receptors prevents amyloid beta oligomer-induced synaptic disruption.
Journal:J Biol Chem
PubMed ID:20032460
Synaptic degeneration, including impairment of synaptic plasticity and loss of synapses, is an important feature of Alzheimer disease pathogenesis. Increasing evidence suggests that these degenerative synaptic changes are associated with an accumulation of soluble oligomeric assemblies of amyloid beta (Abeta) known as ADDLs. In primary hippocampal cultures ADDLs bind to