Mass Spectrometry Grade Proteases
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Thermo Scientific™

Mass Spectrometry Grade Proteases

Thermo Scientific Pierce Trypsin/Lys-C Protease Mix, MS-Gradeは、質量分析(MS)グレードの詳細を見る
製品番号(カタログ番号)数量製品タイプ
900511 x 20 μLLys-C Endoproteinase
900532 μLAsp-N Endoproteinase
900564 x 25 μLChymotrypsin Endoproteinase
900545 x 10 μLGlu-C Endoproteinase
903051 x 100 μgトリプシンプロテアーゼ
900591 mgトリプシンプロテアーゼ
A4000720 μgトリプシン/Lys-Cプロテアーゼミックス
A410075 x 20 μgトリプシン/Lys-Cプロテアーゼミックス
A40009100 μgトリプシン/Lys-Cプロテアーゼミックス
90307100 μgLys-C Protease
900575 x 20 μgトリプシンプロテアーゼ
900585 x 100 μgトリプシンプロテアーゼ
製品番号(カタログ番号) 90051
価格(JPY)
104,100
Each
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数量:
1 x 20 μL
製品タイプ:
Lys-C Endoproteinase
Thermo Scientific Pierce Trypsin/Lys-C Protease Mix, MS-Gradeは、質量分析(MS)グレードの、トリプシンとLys-Cのセリンエンドプロテイナーゼ混合物で、タンパク質の同時消化に使用でき、トリプシン単独よりも効率的に消化します。

Pierce Trypsin/Lys-C Protease Mix, MS-Gradeの特長:
消化の向上 —酵素の組み合わせはトリプシンの未開裂を低減
便利—トリプシンとLysCプロテアーゼが最適な比で提供されるため、併用フォーマットで消化可能
卓越した選択性—トリプシンは95%超のC末端リジンおよびアルギニン特異性を有し、LysCは90%超のC末端リジン切断特異性を有する
安定—酵素混合物は凍結乾燥フォーマットで提供

MSによるタンパク質特性評価、同定、および定量は、効率的で再現性のあるタンパク質消化から始まります。タンパク質消化には通常トリプシンが使用されますが、このプロテアーゼだけではリジン残基およびアルギニン残基のカルボキシル末端でタンパク質を完全に消化するには不十分です。そのため、一般的にLys-Cプロテアーゼをトリプシンと組み合わせて連続的にタンパク質を消化し、未開裂を低減させます。Pierce Trypsin/Lys-C Protease MixはトリプシンとLysCプロテアーゼの凍結乾燥混合物で、タンパク質の消化効率を高めるよう最適化されています。20 µg、5 x 20 µg、または100 µgの柔軟なフォーマットで提供されており、EasyPep Mini MS Sample Prep Kitにも含まれています。

この混合物中のMSグレードトリプシンプロテアーゼはブタの膵臓抽出物由来で、TPCK処理によりキモトリプシン活性が除去され、消化時の安定性を向上させるようメチル化されています。MSグレードのLys-Cプロテアーゼは、Lysobacter enzymogenes由来の高純度天然酵素です。Lys-Cはトリプシンとは異なり、リジンを開裂し、続いてプロリンを開裂できるため、他のプロテアーゼと組み合わせて使用でき、最適なタンパク質消化を実現します。混合物として使用する場合、酵素とタンパク質の比によって、消化をわずか1.5~3時間、または最長一晩で完了できます。この凍結乾燥酵素混合物は、-20℃で保存すると1年間安定です。

関連製品
Pierce Colorimetric Peptide Quantitation Assay
Chloroacetamide, No-Weigh Format
For Research Use Only. Not for use in diagnostic procedures.
仕様
最終産物タイプPeptide
使用対象 (装置)質量分析計
グレードMS
数量1 x 20 μL
ワークフローステップProtein Digestion
検出法Mass Spectrometry
製品ラインPierce
製品タイプLys-C Endoproteinase
原料Protein Samples, Cell Lysate
Unit SizeEach
組成および保存条件
霜取り機能のないフリーザーで-20℃で保存。

引用および参考文献 (10)

引用および参考文献
Abstract
The RNA helicase Dbp10 coordinates assembly factor association with PTC maturation during ribosome biogenesis.
Authors:Mitterer V,Hamze H,Kunowska N,Stelzl U,Henras AK,Hurt E
Journal:Nucleic acids research
PubMed ID:38113283
During ribosome biogenesis a plethora of assembly factors and essential enzymes drive the unidirectional maturation of nascent pre-ribosomal subunits. The DEAD-box RNA helicase Dbp10 is suggested to restructure pre-ribosomal rRNA of the evolving peptidyl-transferase center (PTC) on nucleolar ribosomal 60S assembly intermediates. Here, we show that point mutations within conserved ... More
Enantioselective OTUD7B fragment discovery through chemoproteomics screening and high-throughput optimisation.
Authors:Vuorinen A,Kennedy CR,McPhie KA,McCarthy W,Pettinger J,Skehel JM,House D,Bush JT,Rittinger K
Journal:Communications chemistry
PubMed ID:39809917
Deubiquitinating enzymes (DUBs) are key regulators of cellular homoeostasis, and their dysregulation is associated with several human diseases. The ovarian tumour protease (OTU) family of DUBs are biochemically well-characterised and of therapeutic interest, yet only a few tool compounds exist to study their cellular function and therapeutic potential. Here we ... More
Proteomic analysis of Neobenedenia sp. and Rhabdosynochus viridisi (Monogenea, Monopisthocotylea): Insights into potential vaccine targets and diagnostic markers for finfish aquaculture.
Authors:Caña-Bozada VH,Huerta-Ocampo JÁ,Bojórquez-Velázquez E,Elizalde-Contreras JM,May ER,Morales-Serna FN
Journal:Veterinary parasitology
PubMed ID:38763120
Monogeneans are parasitic flatworms that represent a significant threat to the aquaculture industry. Species like Neobenedenia melleni (Capsalidae) and Rhabdosynochus viridisi (Diplectanidae) have been identified as causing diseases in farmed fish. In the past years, molecular research on monogeneans of the subclass Monopisthocotylea has focused on the generation of genomic ... More
Transformation of hempseed (Cannabis sativa L.) oil cake proteome, structure and functionality after extrusion.
Authors:Leonard W,Zhang P,Ying D,Nie S,Tindal E,Fang Z
Journal:Food chemistry
PubMed ID:35193020
The entire protein fractions from hempseed, its oil cake (30-40% protein) and the extruded protein isolate (>90% protein) were investigated. The first semi-quantitative mass spectrometry-based proteomics on hempseed was performed, leading to a sum of 1879 differentially abundant proteins being identified from individual pairwise comparisons of each extruded group compared ... More
Identification of permissive amber suppression sites for efficient non-canonical amino acid incorporation in mammalian cells.
Authors:Bartoschek MD,Ugur E,Nguyen TA,Rodschinka G,Wierer M,Lang K,Bultmann S
Journal:Nucleic acids research
PubMed ID:33684219
The genetic code of mammalian cells can be expanded to allow the incorporation of non-canonical amino acids (ncAAs) by suppressing in-frame amber stop codons (UAG) with an orthogonal pyrrolysyl-tRNA synthetase (PylRS)/tRNAPylCUA (PylT) pair. However, the feasibility of this approach is substantially hampered by unpredictable variations in incorporation efficiencies at different ... More