Mass Spectrometry Grade Proteases
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Thermo Scientific™

Mass Spectrometry Grade Proteases

Thermo Scientific Pierce Trypsin/Lys-C Protease Mix, MS-Gradeは、質量分析(MS)グレードの詳細を見る
製品番号(カタログ番号)数量製品タイプ
90307100 μgLys-C Protease
900532 μLAsp-N Endoproteinase
900564 x 25 μLChymotrypsin Endoproteinase
900545 x 10 μLGlu-C Endoproteinase
903051 x 100 μgトリプシンプロテアーゼ
900591 mgトリプシンプロテアーゼ
A4000720 μgトリプシン/Lys-Cプロテアーゼミックス
A410075 x 20 μgトリプシン/Lys-Cプロテアーゼミックス
A40009100 μgトリプシン/Lys-Cプロテアーゼミックス
900511 x 20 μLLys-C Endoproteinase
900575 x 20 μgトリプシンプロテアーゼ
900585 x 100 μgトリプシンプロテアーゼ
製品番号(カタログ番号) 90307
価格(JPY)
247,200
Each
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数量:
100 μg
製品タイプ:
Lys-C Protease
一括またはカスタム形式をリクエストする
Thermo Scientific Pierce Trypsin/Lys-C Protease Mix, MS-Gradeは、質量分析(MS)グレードの、トリプシンとLys-Cのセリンエンドプロテイナーゼ混合物で、タンパク質の同時消化に使用でき、トリプシン単独よりも効率的に消化します。

Pierce Trypsin/Lys-C Protease Mix, MS-Gradeの特長:
消化の向上 —酵素の組み合わせはトリプシンの未開裂を低減
便利—トリプシンとLysCプロテアーゼが最適な比で提供されるため、併用フォーマットで消化可能
卓越した選択性—トリプシンは95%超のC末端リジンおよびアルギニン特異性を有し、LysCは90%超のC末端リジン切断特異性を有する
安定—酵素混合物は凍結乾燥フォーマットで提供

MSによるタンパク質特性評価、同定、および定量は、効率的で再現性のあるタンパク質消化から始まります。タンパク質消化には通常トリプシンが使用されますが、このプロテアーゼだけではリジン残基およびアルギニン残基のカルボキシル末端でタンパク質を完全に消化するには不十分です。そのため、一般的にLys-Cプロテアーゼをトリプシンと組み合わせて連続的にタンパク質を消化し、未開裂を低減させます。Pierce Trypsin/Lys-C Protease MixはトリプシンとLysCプロテアーゼの凍結乾燥混合物で、タンパク質の消化効率を高めるよう最適化されています。20 µg、5 x 20 µg、または100 µgの柔軟なフォーマットで提供されており、EasyPep Mini MS Sample Prep Kitにも含まれています。

この混合物中のMSグレードトリプシンプロテアーゼはブタの膵臓抽出物由来で、TPCK処理によりキモトリプシン活性が除去され、消化時の安定性を向上させるようメチル化されています。MSグレードのLys-Cプロテアーゼは、Lysobacter enzymogenes由来の高純度天然酵素です。Lys-Cはトリプシンとは異なり、リジンを開裂し、続いてプロリンを開裂できるため、他のプロテアーゼと組み合わせて使用でき、最適なタンパク質消化を実現します。混合物として使用する場合、酵素とタンパク質の比によって、消化をわずか1.5~3時間、または最長一晩で完了できます。この凍結乾燥酵素混合物は、-20℃で保存すると1年間安定です。

関連製品
Pierce Colorimetric Peptide Quantitation Assay
Chloroacetamide, No-Weigh Format
For Research Use Only. Not for use in diagnostic procedures.
仕様
最終産物タイプPeptide
使用対象 (装置)質量分析計
グレードMS
数量100 μg
出荷条件湿氷
ワークフローステップProtein Digestion
検出法Mass Spectrometry
製品ラインPierce
製品タイプLys-C Protease
原料Protein Samples, Cell Lysate
Unit SizeEach
組成および保存条件
冷凍庫(-5~-30℃)に保存。

引用および参考文献 (4)

引用および参考文献
Abstract
Microsecond dynamics control the HIV-1 envelope conformation.
Authors:Bennett AL,Edwards RJ,Kosheleva I,Saunders C,Bililign Y,Williams A,Manosouri K,Saunders KO,Haynes BF,Acharya P,Henderson R
Journal:bioRxiv : the preprint server for biology
PubMed ID:37292605
The HIV-1 Envelope (Env) glycoprotein facilitates host cell fusion through a complex series of receptor-induced structural changes. Although significant progress has been made in understanding the structures of various Env conformations and transition intermediates that occur within the millisecond timescale, faster transitions in the microsecond timescale have not yet been ... More
Weight loss increases skeletal muscle mitochondrial energy efficiency in obese mice.
Authors:Ferrara PJ,Lang MJ,Johnson JM,Watanabe S,McLaughlin KL,Maschek JA,Verkerke ARP,Siripoksup P,Chaix A,Cox JE,Fisher-Wellman KH,Funai K
Journal:Life metabolism
PubMed ID:37206438
Weight loss from an overweight state is associated with a disproportionate decrease in whole-body energy expenditure that may contribute to the heightened risk for weight regain. Evidence suggests that this energetic mismatch originates from lean tissue. Although this phenomenon is well documented, the mechanisms have remained elusive. We hypothesized that ... More
Proteomic Analysis of Tears and Conjunctival Cells Collected with Schirmer Strips Using timsTOF Pro: Preanalytical Considerations.
Authors:Akkurt Arslan M,Kolman I,Pionneau C,Chardonnet S,Magny R,Baudouin C,Brignole-Baudouin F,Kessal K
Journal:Metabolites
PubMed ID:35050124
This study aimed to investigate the human proteome profile of samples collected from whole (W) Schirmer strips (ScS) and their two parts-the bulb (B) and the rest of the strip (R)-with a comprehensive proteomic approach using a trapped ion mobility mass spectrometer, the timsTOF Pro. Eight ScS were collected from ... More
Subcellular proteomics combined with bioenergetic phenotyping reveals protein biomarkers of respiratory insufficiency in the setting of proofreading-deficient mitochondrial polymerase.
Authors:McLaughlin KL,Kew KA,McClung JM,Fisher-Wellman KH
Journal:Scientific reports
PubMed ID:32107436
The mitochondrial mutator mouse is a well-established model of premature aging. In addition to accelerated aging, these mice develop hypertrophic cardiomyopathy at ~13 months of age, presumably due to overt mitochondrial dysfunction. Despite evidence of bioenergetic disruption within heart mitochondria, there is little information about the underlying changes to the ... More