Mass Spectrometry Grade Proteases
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Thermo Scientific™

Mass Spectrometry Grade Proteases

Thermo Scientific Pierce Trypsin/Lys-C Protease Mix, MS-Gradeは、質量分析（MS）グレードの詳細を見る
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製品番号（カタログ番号）数量製品タイプ
A40009100 μgトリプシン／Lys-Cプロテアーゼミックス
900532 μLAsp-N Endoproteinase
900564 x 25 μLChymotrypsin Endoproteinase
900545 x 10 μLGlu-C Endoproteinase
903051 x 100 μgトリプシンプロテアーゼ
900591 mgトリプシンプロテアーゼ
A4000720 μgトリプシン／Lys-Cプロテアーゼミックス
A410075 x 20 μgトリプシン／Lys-Cプロテアーゼミックス
900511 x 20 μLLys-C Endoproteinase
90307100 μgLys-C Protease
900575 x 20 μgトリプシンプロテアーゼ
900585 x 100 μgトリプシンプロテアーゼ
製品番号（カタログ番号） A40009
価格（JPY）
36,600
Each
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数量:
100 μg
製品タイプ:
トリプシン／Lys-Cプロテアーゼミックス
Thermo Scientific Pierce Trypsin/Lys-C Protease Mix, MS-Gradeは、質量分析（MS）グレードの、トリプシンとLys-Cのセリンエンドプロテイナーゼ混合物で、タンパク質の同時消化に使用でき、トリプシン単独よりも効率的に消化します。

Pierce Trypsin/Lys-C Protease Mix, MS-Gradeの特長：
•消化の向上 —酵素の組み合わせはトリプシンの未開裂を低減
• 便利—トリプシンとLysCプロテアーゼが最適な比で提供されるため、併用フォーマットで消化可能
• 卓越した選択性—トリプシンは95%超のC末端リジンおよびアルギニン特異性を有し、LysCは90%超のC末端リジン切断特異性を有する
• 安定—酵素混合物は凍結乾燥フォーマットで提供

MSによるタンパク質特性評価、同定、および定量は、効率的で再現性のあるタンパク質消化から始まります。タンパク質消化には通常トリプシンが使用されますが、このプロテアーゼだけではリジン残基およびアルギニン残基のカルボキシル末端でタンパク質を完全に消化するには不十分です。そのため、一般的にLys-Cプロテアーゼをトリプシンと組み合わせて連続的にタンパク質を消化し、未開裂を低減させます。Pierce Trypsin/Lys-C Protease MixはトリプシンとLysCプロテアーゼの凍結乾燥混合物で、タンパク質の消化効率を高めるよう最適化されています。20 µg、5 x 20 µg、または100 µgの柔軟なフォーマットで提供されており、EasyPep Mini MS Sample Prep Kitにも含まれています。

この混合物中のMSグレードトリプシンプロテアーゼはブタの膵臓抽出物由来で、TPCK処理によりキモトリプシン活性が除去され、消化時の安定性を向上させるようメチル化されています。MSグレードのLys-Cプロテアーゼは、Lysobacter enzymogenes由来の高純度天然酵素です。Lys-Cはトリプシンとは異なり、リジンを開裂し、続いてプロリンを開裂できるため、他のプロテアーゼと組み合わせて使用でき、最適なタンパク質消化を実現します。混合物として使用する場合、酵素とタンパク質の比によって、消化をわずか1.5～3時間、または最長一晩で完了できます。この凍結乾燥酵素混合物は、-20℃で保存すると1年間安定です。

関連製品
Pierce Colorimetric Peptide Quantitation Assay
Chloroacetamide, No-Weigh Format
For Research Use Only. Not for use in diagnostic procedures.
仕様
最終産物タイプペプチド
使用対象 (装置)質量分析計
グレードMS
数量100 μg
出荷条件湿氷
ワークフローステップタンパク質消化
検出法質量分析
形状Solid
製品ラインPierce
製品タイプトリプシン／Lys-Cプロテアーゼミックス
原料タンパク質サンプル
Unit SizeEach
組成および保存条件
Store at -20°C

よくあるご質問（FAQ）

What is the best enzyme to use for protein digestion for mass spectrometry samples?

Trypsin (Cat. Nos. 90057, 90058) or Trypsin/LysC mix (Cat. Nos. A40007, A40009, A41007) are most commonly used for proteomic applications in order to ensure reproducibility and complete digestion. Other commonly used enzymes for purified protein characterization and unique applications include Chymotrypsin Protease, MS Grade (Cat. No. 90056), Immobilized Pepsin (Cat. No. 20343), LysN Protease, MS Grade (Cat. No. 90300), Asp-N Protease, MS Grade (Cat. No. 90053), and Glu-C Protease, MS Grade (Cat. No. 90054).

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Is the trypsin in Pierce Trypsin/Lys-C Protease Mix, MS-Grade modified?

Yes, the MS-Grade trypsin protease in this mix is derived from porcine pancreatic extracts and has been Tosyl phenylalanyl chloromethyl ketone (TPCK)-treated to eliminate chymotryptic activity, and methylated to improve stability during digestion.

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Why are trypsin and Lys-C used together in the Pierce Trypsin/Lys-C Protease Mix, MS-Grade?

Trypsin cuts at the carboxyl end of lysine and arginine residues, and Lys-C protease cuts at the carboxyl end of just lysine residues with Lys-C being more efficient than trypsin. Although trypsin is routinely used for protein digestion, this protease alone is not sufficient to fully digest proteins at the carboxyl-end of lysine and arginine residues. Therefore, Lys-C is combined with trypsin to sequentially digest proteins with fewer missed cleavage points at lysines.

The added benefit of having trypsin and Lys-C together is that unlike trypsin, Lys-C can cleave lysines followed by prolines.

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引用および参考文献 (3)

引用および参考文献
Abstract
Integrating Vascular Phenotypic and Proteomic Analysis in an Open Microfluidic Platform.
Authors:Jung S,Cheong S,Lee Y,Lee J,Lee J,Kwon MS,Oh YS,Kim T,Ha S,Kim SJ,Jo DH,Ko J,Jeon NL
Journal:ACS nano
PubMed ID:39208278
This research introduces a vascular phenotypic and proteomic analysis (VPT) platform designed to perform high-throughput experiments on vascular development. The VPT platform utilizes an open-channel configuration that facilitates angiogenesis by precise alignment of endothelial cells, allowing for a 3D morphological examination and protein analysis. We study the effects of antiangiogenic ... More
Sex differences in single neuron function and proteomics profiles examined by patch-clamp and mass spectrometry in the locus coeruleus of the adult mouse.
Authors:Lee J,Wang ZM,Messi ML,Milligan C,Furdui CM,Delbono O
Journal:Acta physiologica (Oxford, England)
PubMed ID:38459766
AIMS: This study aimed to characterize the properties of locus coeruleus (LC) noradrenergic neurons in male and female mice. We also sought to investigate sex-specific differences in membrane properties, action potential generation, and protein expression profiles to understand the mechanisms underlying neuronal excitability variations. METHODS: Utilizing a genetic mouse model ... More
Discovery of electrophilic degraders that exploit S(N)Ar chemistry.
Authors:Zhuang Z,Byun WS,Kozicka Z,Dwyer BG,Donovan KA,Jiang Z,Jones HM,Abeja DM,Nix MN,Zhong J,Słabicki M,Fischer ES,Ebert BL,Gray NS
Journal:bioRxiv : the preprint server for biology
PubMed ID:39386645
Targeted covalent inhibition (TCI) and targeted protein degradation (TPD) have proven effective in pharmacologically addressing formerly 'undruggable' targets. Integration of both methodologies has resulted in the development of electrophilic degraders where recruitment of a suitable E3 ubiquitin ligase is achieved through formation of a covalent bond with a cysteine nucleophile. ... More