NeutrAvidin™ Protein, Maleimide-Activated

Thermo Scientificマレイミド活性化NeutrAvidinタンパク質は、ビオチン結合のバックグラウンドを低下させるアビジンの特別に調製された形態です。

NeutrAvidinタンパク質の特長：

•ほぼ中性の等電点—pI=6.3で、ネイティブアビジンよりも中性です
• グリコシル化がほとんど見られない—レクチン結合の可能性はネイティブアビジンより低下しました
• RYD認識シーケンスなし—ストレプトアビジンのような既知のオフターゲット結合ドメインはありません
• 安価—ストレプトアビジンより大幅に安価です

NeutrAvidinタンパク質は、卵白由来の脱グリコシル化ネイティブアビジンです。独自のプロセスで過剰な糖類を除去しているため、等電点がより中性に近く、非特異的結合が低いタンパク質です。NeutrAvidinタンパク質の接合型は、ビオチン結合プローブを必要とするウェスタンブロット、ELISAおよびIHCアプリケーションにおいて卓越した性能を提供します。NeutrAvidinタンパク質によるアッセイの特異性、感度、シグナル対ノイズ比は、一般的に、はるかに高価なストレプトアビジンと同等またはそれ以上です。

アビジンは、卵白および鳥、爬虫類および両生類の組織にある糖タンパク質です。ビオチン結合タンパク質には、4つの同じサブユニットが含まれていて、その総量は67,000～-68,000ダルトンです。アビジンからグリコシル化を除去すると、60,000ダルトンの質量を持つNeutrAvidinタンパク質が得られます。糖鎖ベースのレクチン結合は検出されないレベルまで低減されますが、ビオチン結合親和性は保持されます。NeutrAvidinタンパク質は、非特異的吸着を最小限に抑える中性pIの利点と、誘導体化やその他のカスタム接合に利用できるリジン残基を提供します。NeutrAvidinタンパク質は、既知のビオチン結合タンパク質間の非特異的結合を最小限に抑えます。ビオチン結合の特異的活性はタンパク質の約14 µg/mgで、これは理論上の最大活性に近いです。

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