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ACMA (9-Amino-6-Chloro-2-Methoxyacridine)
ACMA (9-Amino-6-Chlor-2-Methoxyacridin) ist ein DNA-Interkalator, der selektiv an Poly (d(A-T)) bindet. Die Anregung des ACMA-DNA-Komplexes (Anregungs-/Emissionsmaxima ∼419/483 nm) ist mitWeitere Informationen
| Katalognummer | Menge |
|---|---|
| A1324 | 100 mg |
Katalognummer A1324
Preis (EUR)
383,00
Each
Menge:
100 mg
Preis (EUR)
383,00
Each
ACMA (9-Amino-6-Chlor-2-Methoxyacridin) ist ein DNA-Interkalator, der selektiv an Poly (d(A-T)) bindet. Die Anregung des ACMA-DNA-Komplexes (Anregungs-/Emissionsmaxima ∼419/483 nm) ist mit den meisten UV-Lichtquellen möglich, so dass er sowohl mit Farbstoffen kürzerer als auch längerer Wellenlängen kompatibel ist. ACMA bindet offenbar auch im energetisierten Zustand an Membranen und wird bei Bildung eines pH-Gradienten quequencht. Es wurde intensiv eingesetzt, um Kationen- und Anionenbewegungen über Membranen zu verfolgen und die Protonenpumpaktivität verschiedener membrangebundener ATPasen zu untersuchen.
Nur für Forschungszwecke. Nicht zur Verwendung bei diagnostischen Verfahren.
Specifications
FarbeBlau, Blau
NachweisverfahrenFluoreszent, Fluoreszent
Anregungswellenlängenbereich419⁄483
Zur Verwendung mit (Geräte)Fluoreszenzmikroskop, Fluoreszenzmikroskop
Menge100 mg
VersandbedingungRaumtemperatur, Raumtemperatur
MarkertypFluorescent Dye
ProdukttypNukleinsäurefärbemittel
SubCellular LocalizationZellkern, Zellmembranen & Lipide, Lipids, Nucleus
Unit SizeEach
Inhalt und Lagerung
Lagerung bei Raumtemperatur und vor Licht geschützt
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Zitierungen und Referenzen
Abstract
Saccharomyces cerevisiae lacking Btn1p modulate vacuolar ATPase activity to regulate pH imbalance in the vacuole.
Journal:J Biol Chem
PubMed ID:16423829
'The vacuolar H(+)-ATPase (V-ATPase) along with ion channels and transporters maintains vacuolar pH. V-ATPase ATP hydrolysis is coupled with proton transport and establishes an electrochemical gradient between the cytosol and vacuolar lumen for coupled transport of metabolites. Btn1p, the yeast homolog to human CLN3 that is defective in Batten disease,
Yeast V-ATPase complexes containing different isoforms of the 100-kDa a-subunit differ in coupling efficiency and in vivo dissociation.
Journal:J Biol Chem
PubMed ID:11278748
'The 100 kDa a-subunit of the yeast vacuolar (H(+))-ATPase (V-ATPase) is encoded by two genes, VPH1 and STV1. These genes encode unique isoforms of the a-subunit that have previously been shown to reside in different intracellular compartments in yeast. Vph1p localizes to the central vacuole, whereas Stv1p is present in
Subunit D (Vma8p) of the yeast vacuolar H+-ATPase plays a role in coupling of proton transport and ATP hydrolysis.
Journal:J Biol Chem
PubMed ID:10801866
'To investigate the function of subunit D in the vacuolar H(+)-ATPase (V-ATPase) complex, random and site-directed mutagenesis was performed on the VMA8 gene encoding subunit D in yeast. Mutants were selected for the inability to grow at pH 7.5 but the ability to grow at pH 5.5. Mutations leading to
Oligodeoxynucleotides covalently linked to intercalating agents: a new family of gene regulatory substances.
Journal:Biochem Soc Trans
PubMed ID:3709940
Interactions between the F1 and F0 parts in the Escherichia coli ATP synthase. Associations involving the loop region of C subunits.
Journal:J Biol Chem
PubMed ID:9182524
'The N-ethylmaleimide reactivity of c subunits in Escherichia coli F1F0 ATP synthase (ECF1F0) isolated from five mutants, each with a cysteine at a different position in the polar loop region (positions 39, 40, 42, 43, and 44), has been investigated. The maleimide was found to react with Cys placed at