Halt™ Protease-Inhibitor-Cocktail (100x)
Halt™ Protease-Inhibitor-Cocktail (100x)
Thermo Scientific™

Halt™ Protease-Inhibitor-Cocktail (100x)

Thermo Scientific Halt Protease Inhibitor Cocktail (100X) sind gebrauchsfertige konzentrierte Stammlösungen mit Protease-Inhibitoren, die den Proben beigefügt werden, um demWeitere Informationen
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KatalognummerMenge
7843024 x 100 μl
784295 mL
7843810 ml
877861 ml
Katalognummer 78430
Preis (EUR)
256,65
Exklusiv online
279,00
Ersparnis 22,35 (8%)
Each
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Menge:
24 x 100 μl
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Thermo Scientific Halt Protease Inhibitor Cocktail (100X) sind gebrauchsfertige konzentrierte Stammlösungen mit Protease-Inhibitoren, die den Proben beigefügt werden, um dem proteolytischen Abbau während der Zelllyse und der Proteinextraktion vorzubeugen.

Merkmale des Halt Protease Inhibitor Cocktails (100X):

Praktisch: Das kühlschrankstabile 100X-Flüssigformat ist effektiver und einfacher zu verwenden als einzelne Inhibitoren oder andere Formate; pipettieren Sie einfach genau die Menge, die Sie benötigen
Keine herstellereigenen Bestandteile: Vollständig deklarierte Formulierung enthält optimierte Konzentrationen von sechs Breitspektrum-Proteasehemmern (AEBSF, Aprotinin, Bestatin, E-64, Leupeptin und Pepstatin A) stabilisiert in hochwertigem Dimethylsulfoxid (DMSO)
Verschiedene Packungsgrößen: Wählen Sie unter verschiedenen Packungsgrößen, einschließlich Einmal-Mikroröhrchen, die Proteasehemmer frisch halten und das Risiko einer Reagenzienkontamination verringern
Reguläre Formulierung: Enthält ein separates Fläschchen mit EDTA-Lösung für optionale Metalloprotease-Hemmung
Kompatibel mit Lysepuffer: Zu verwenden mit Thermo Scientific Pierce Zelllysepuffern oder nahezu jedem anderen kommerziellen oder selbst angesetzten Detergenz-basierten Lysereagenz Fügen Sie einfach 10 µl des konzentrierten Präparats pro 1 ml Lysepuffer bei, um den vollständigen Schutz des resultierenden Proteinextrakts zu erzielen.

Anwendungen:
• Schutz intakter, aktiver Zellproteine vor Zersetzung durch endogene Proteasen
• Hemmung der Protease-Aktivität durch Lysate, die mit einer Vielzahl von Methoden hergestellt werden, einschließlich Thermo Scientific Pierce Cell Lysis Reagenzien, anderer kommerziell formulierter Zell- oder Gewebe-Lyse-Produkte, Ultraschallbehandlung, French-Presse, Homogenisierung oder wiederholtes Einfrieren/Auftauen
• Screening von Extrakten auf proteolytische Aktivität
• Untersuchung der Proteolyse bei der Regulation von Zellprozessen

Proteasen bilden eine große Gruppe von Enzymen, einschließlich Endopeptidasen und Exopeptidasen, die den hydrolytischen Abbau von Proteinen in Peptide oder Aminosäuren in einer Vielzahl von Zell- und Gewebetypen katalysieren. Bei der Zelllyse werden Proteasen, die in lebenden Zellen reguliert und kompartimentiert sind, freigesetzt und mit anderen extrahierten Proteinen vermischt. Dementsprechend kann ihre Aktivität zum Verlust zahlreicher wertvoller Proteine führen und nachfolgende Anwendungen ungünstig beeinflussen. Aus diesem Grund gehört es zur gängigen Praxis, Zelllysepuffer oder Zellextrakte mit Präparaten zu behandeln, die Proteasen inaktivieren oder inhibieren. Halt Protease Inhibitor Cocktails bewirken eine nahezu vollständige Inhibition der Serin-, Cystein- und Asparaginsäure-Proteasen sowie Aminopeptidasen, die in der Regel in Zelllysaten anzutreffen sind. Reguläre und EDTA-freie Formulierungen sorgen jeweils für die Inhibition von Metalloproteasen bzw. die Kompatibilität mit der 2D-Elektrophorese.

Ähnliche Produkte
Halt™ Protease Inhibitor Single-Use Cocktail, EDTA-frei (100X)
Nur für Forschungszwecke. Nicht zur Verwendung bei diagnostischen Verfahren.
Specifications
PufferLysepuffer
HemmstoffeProtease-Inhibitor
Menge24 x 100 μl
ReagenztypProtease-Inhibitor
Ausreichend für240 ml-Probe
FormFlüssig
ProduktlinieHalt
ProdukttypProtease-Inhibitor-Cocktail
Unit SizeEach
Inhalt und Lagerung
Nach Erhalt bei 4 °C lagern

Häufig gestellte Fragen (FAQ)

What are the compositions of the Halt Protease Inhibitor Cocktail, EDTA-Free (100X) (Cat. No. 87785) and Halt Protease Inhibitor Cocktail (100X) (Cat. No. 87786)?

Both formulations are the same and have the following composition:

What is the shelf life of Halt Protease Inhibitor Cocktail (100X)?

When stored as recommended at 4 degrees C, Halt Protease Inhibitor Cocktail (100X) is guaranteed stable for 1 year from the date of receipt.

Find additional tips, troubleshooting help, and resources within our Protein Purification and Isolation Support Center.

Can I use just part of the Pierce Protease Inhibitor XL Capsules, EDTA-Free and save part of the capsule for later use?

We do not recommend “splitting” the capsule into smaller portions. Researchers using less than 500 mL should choose a different format (liquid or tablet) of protease inhibitors.

Find additional tips, troubleshooting help, and resources within our Protein Purification and Isolation Support Center.

What formats of protease inhibitors do you offer?

We offer standalone protease inhibitors (AEBSF, Aprotinin, PMSF, EDTA, etc.), as well as cocktails or combinations of protease inhibitors in liquid, tablet, and larger capsule formats. These cocktails of protease inhibitors can also be purchased in combination with a cocktail of phosphatase inhibitors, in both liquid and tablet form, for even greater convenience.

Find additional tips, troubleshooting help, and resources within our Protein Purification and Isolation Support Center.

What protease inhibtors are present in the Halt Protease Inhibitor Single-Use Cocktail?

The inhibitors included in the Halt Protease Inhibitor Single-Use Cocktail (Cat. No. 78430) are: AEBSF, Aprotinin, Bestatin, E64, Leupeptin, Pepstatin A, and EDTA.

Zitierungen und Referenzen (5)

Zitierungen und Referenzen
Abstract
Modification of histidine repeat proteins by inorganic polyphosphate.
Authors:Neville N,Lehotsky K,Yang Z,Klupt KA,Denoncourt A,Downey M,Jia Z
Journal:Cell reports
PubMed ID:37660293
Inorganic polyphosphate (polyP) is a linear polymer of orthophosphate that is present in nearly all organisms studied to date. A remarkable function of polyP involves its attachment to lysine residues via non-enzymatic post-translational modification (PTM), which is presumed to be covalent. Here, we show that proteins containing tracts of consecutive ... More
Deletion of the prorenin receptor in the ureteric bud in mice inhibits Dot1/H3K79 pathway.
Authors:Song R,Yosypiv IV
Journal:Pediatric research
PubMed ID:38287105
BACKGROUND: The prorenin receptor (PRR) plays a critical role in ureteric bud (UB) branching morphogenesis. DOT1 Like (DOT1L), a histone methyltransferase specific for Histone 3 lysine 79 (H3K79), is important for differentiation of the UB-derived renal collecting duct cells. In this study, we tested whether DOT1L/H3 dimethyl K79 (H3m2K79) are ... More
Metformin inhibits digestive proteases and impairs protein digestion in mice.
Authors:Kelly CJ,Verdegaal AA,Anderson BW,Shaw WL,Bencivenga-Barry NA,Folta-Stogniew E,Goodman AL
Journal:The Journal of biological chemistry
PubMed ID:37863262
Metformin is among the most prescribed medications worldwide and the first-line therapy for type 2 diabetes. However, gastrointestinal side effects are common and can be dose limiting. The total daily metformin dose frequently reaches several grams, and poor absorption results in high intestinal drug concentrations. Here, we report that metformin ... More
β-Cell-specific ablation of sirtuin 4 does not affect nutrient-stimulated insulin secretion in mice.
Authors:Huynh FK,Peterson BS,Anderson KA,Lin Z,Coakley AJ,Llaguno FMS,Nguyen TN,Campbell JE,Stephens SB,Newgard CB,Hirschey MD
Journal:American journal of physiology. Endocrinology and metabolism
PubMed ID:32865009
Sirtuins are a family of proteins that regulate biological processes such as cellular stress and aging by removing posttranslational modifications (PTMs). We recently identified several novel PTMs that can be removed by sirtuin 4 (SIRT4), which is found in mitochondria. We showed that mice with a global loss of SIRT4 ... More
Glucagon-like peptide 1 inhibits cell apoptosis and improves glucose responsiveness of freshly isolated human islets.
Authors:Farilla L, Bulotta A, Hirshberg B, Li Calzi S, Khoury N, Noushmehr H, Bertolotto C, Di Mario U, Harlan DM, Perfetti R
Journal:Endocrinology
PubMed ID:12960095
The peptide hormone, glucagon-like peptide 1 (GLP-1), has been shown to increase glucose-dependent insulin secretion, enhance insulin gene transcription, expand islet cell mass, and inhibit beta-cell apoptosis in animal models of diabetes. The aim of the present study was to evaluate whether GLP-1 could improve function and inhibit apoptosis in ... More