Halt™ Protease-Inhibitor-Cocktail (100x)
Halt™ Protease-Inhibitor-Cocktail (100x)
Thermo Scientific™

Halt™ Protease-Inhibitor-Cocktail (100x)

Thermo Scientific Halt Protease Inhibitor Cocktail (100X) sind gebrauchsfertige konzentrierte Stammlösungen mit Protease-Inhibitoren, die den Proben beigefügt werden, um demWeitere Informationen
Have Questions?
Ansicht ändernbuttonViewtableView
KatalognummerMenge
784295 mL
7843024 x 100 μl
7843810 ml
877861 ml
Katalognummer 78429
Preis (EUR)
377,65
Exklusiv online
411,00
Ersparnis 33,35 (8%)
Each
Zum Warenkorb hinzufügen
Menge:
5 mL
Großbestellung oder individuelle Größe anfordern
Preis (EUR)
377,65
Exklusiv online
411,00
Ersparnis 33,35 (8%)
Each
Zum Warenkorb hinzufügen
Thermo Scientific Halt Protease Inhibitor Cocktail (100X) sind gebrauchsfertige konzentrierte Stammlösungen mit Protease-Inhibitoren, die den Proben beigefügt werden, um dem proteolytischen Abbau während der Zelllyse und der Proteinextraktion vorzubeugen.

Merkmale des Halt Protease Inhibitor Cocktails (100X):

Praktisch: Das kühlschrankstabile 100X-Flüssigformat ist effektiver und einfacher zu verwenden als einzelne Inhibitoren oder andere Formate; pipettieren Sie einfach genau die Menge, die Sie benötigen
Keine herstellereigenen Bestandteile: Vollständig deklarierte Formulierung enthält optimierte Konzentrationen von sechs Breitspektrum-Proteasehemmern (AEBSF, Aprotinin, Bestatin, E-64, Leupeptin und Pepstatin A) stabilisiert in hochwertigem Dimethylsulfoxid (DMSO)
Verschiedene Packungsgrößen: Wählen Sie unter verschiedenen Packungsgrößen, einschließlich Einmal-Mikroröhrchen, die Proteasehemmer frisch halten und das Risiko einer Reagenzienkontamination verringern
Reguläre Formulierung: Enthält ein separates Fläschchen mit EDTA-Lösung für optionale Metalloprotease-Hemmung
Kompatibel mit Lysepuffer: Zu verwenden mit Thermo Scientific Pierce Zelllysepuffern oder nahezu jedem anderen kommerziellen oder selbst angesetzten Detergenz-basierten Lysereagenz Fügen Sie einfach 10 µl des konzentrierten Präparats pro 1 ml Lysepuffer bei, um den vollständigen Schutz des resultierenden Proteinextrakts zu erzielen.

Anwendungen:
• Schutz intakter, aktiver Zellproteine vor Zersetzung durch endogene Proteasen
• Hemmung der Protease-Aktivität durch Lysate, die mit einer Vielzahl von Methoden hergestellt werden, einschließlich Thermo Scientific Pierce Cell Lysis Reagenzien, anderer kommerziell formulierter Zell- oder Gewebe-Lyse-Produkte, Ultraschallbehandlung, French-Presse, Homogenisierung oder wiederholtes Einfrieren/Auftauen
• Screening von Extrakten auf proteolytische Aktivität
• Untersuchung der Proteolyse bei der Regulation von Zellprozessen

Proteasen bilden eine große Gruppe von Enzymen, einschließlich Endopeptidasen und Exopeptidasen, die den hydrolytischen Abbau von Proteinen in Peptide oder Aminosäuren in einer Vielzahl von Zell- und Gewebetypen katalysieren. Bei der Zelllyse werden Proteasen, die in lebenden Zellen reguliert und kompartimentiert sind, freigesetzt und mit anderen extrahierten Proteinen vermischt. Dementsprechend kann ihre Aktivität zum Verlust zahlreicher wertvoller Proteine führen und nachfolgende Anwendungen ungünstig beeinflussen. Aus diesem Grund gehört es zur gängigen Praxis, Zelllysepuffer oder Zellextrakte mit Präparaten zu behandeln, die Proteasen inaktivieren oder inhibieren. Halt Protease Inhibitor Cocktails bewirken eine nahezu vollständige Inhibition der Serin-, Cystein- und Asparaginsäure-Proteasen sowie Aminopeptidasen, die in der Regel in Zelllysaten anzutreffen sind. Reguläre und EDTA-freie Formulierungen sorgen jeweils für die Inhibition von Metalloproteasen bzw. die Kompatibilität mit der 2D-Elektrophorese.

Ähnliche Produkte
Halt™ Protease Inhibitor Single-Use Cocktail, EDTA-frei (100X)
Nur für Forschungszwecke. Nicht zur Verwendung bei diagnostischen Verfahren.
Specifications
PufferLysepuffer
HemmstoffeProtease-Inhibitor
Menge5 mL
ReagenztypProtease-Inhibitor
FormFlüssig
ProduktlinieHalt
ProdukttypProtease-Inhibitor-Cocktail
Unit SizeEach
Inhalt und Lagerung
Nach Erhalt bei 4 °C lagern

Häufig gestellte Fragen (FAQ)

What are the compositions of the Halt Protease Inhibitor Cocktail, EDTA-Free (100X) (Cat. No. 87785) and Halt Protease Inhibitor Cocktail (100X) (Cat. No. 87786)?

Both formulations are the same and have the following composition:

What is the shelf life of Halt Protease Inhibitor Cocktail (100X)?

When stored as recommended at 4 degrees C, Halt Protease Inhibitor Cocktail (100X) is guaranteed stable for 1 year from the date of receipt.

Find additional tips, troubleshooting help, and resources within our Protein Purification and Isolation Support Center.

Can I use just part of the Pierce Protease Inhibitor XL Capsules, EDTA-Free and save part of the capsule for later use?

We do not recommend “splitting” the capsule into smaller portions. Researchers using less than 500 mL should choose a different format (liquid or tablet) of protease inhibitors.

Find additional tips, troubleshooting help, and resources within our Protein Purification and Isolation Support Center.

What formats of protease inhibitors do you offer?

We offer standalone protease inhibitors (AEBSF, Aprotinin, PMSF, EDTA, etc.), as well as cocktails or combinations of protease inhibitors in liquid, tablet, and larger capsule formats. These cocktails of protease inhibitors can also be purchased in combination with a cocktail of phosphatase inhibitors, in both liquid and tablet form, for even greater convenience.

Find additional tips, troubleshooting help, and resources within our Protein Purification and Isolation Support Center.

What protease inhibtors are present in the Halt Protease Inhibitor Single-Use Cocktail?

The inhibitors included in the Halt Protease Inhibitor Single-Use Cocktail (Cat. No. 78430) are: AEBSF, Aprotinin, Bestatin, E64, Leupeptin, Pepstatin A, and EDTA.

Zitierungen und Referenzen (4)

Zitierungen und Referenzen
Abstract
Overexpression of TBX3 suppresses tumorigenesis in experimental and human cholangiocarcinoma.
Authors:Deng S,Lu X,Wang X,Liang B,Xu H,Yang D,Cui G,Yonemura A,Paine H,Zhou Y,Zhang Y,Simile MM,Urigo F,Evert M,Calvisi DF,Green BL,Chen X
Journal:Cell death & disease
PubMed ID:38909034
TBX3 behaves as a tumor suppressor or oncoprotein across cancer. However, TBX3 function remains undetermined in intrahepatic cholangiocarcinoma (iCCA), a deadly primary liver malignancy with few systemic treatment options. This study sought to investigate the impact of TBX3 on iCCA. We found that overexpression of TBX3 strongly inhibited human iCCA ... More
Diverse mechanisms of DDX3Y suppression by DDX3X.
Authors:Xu X,Wei S
Journal:bioRxiv : the preprint server for biology
PubMed ID:39975375
The DEAD-box RNA helicase DDX3X has important roles in development and disease. Loss of DDX3X during developmental and pathological processes such as tumorigenesis can lead to compensatory upregulation of the close paralog DDX3Y in males, which may underlie the sexual dimorphism displayed by some DDX3X-associated diseases. However, how DDX3X cross-regulates ... More
FOXO1 modulates osteoblast differentiation.
Authors:Siqueira MF,Flowers S,Bhattacharya R,Faibish D,Behl Y,Kotton DN,Gerstenfeld L,Moran E,Graves DT
Journal:Bone
PubMed ID:21281751
Forkhead box O1 (FOXO1) is upregulated during bone formation and in response to stimulation by bone morphogenetic proteins. Studies presented here examined the functional role of FOXO1 in a well defined culture system in which pre-osteoblastic cells undergo terminal differentiation in vitro. Mineralizing cultures of MC3T3-E1 cells were examined with ... More
Glucagon-like peptide 1 inhibits cell apoptosis and improves glucose responsiveness of freshly isolated human islets.
Authors:Farilla L, Bulotta A, Hirshberg B, Li Calzi S, Khoury N, Noushmehr H, Bertolotto C, Di Mario U, Harlan DM, Perfetti R
Journal:Endocrinology
PubMed ID:12960095
The peptide hormone, glucagon-like peptide 1 (GLP-1), has been shown to increase glucose-dependent insulin secretion, enhance insulin gene transcription, expand islet cell mass, and inhibit beta-cell apoptosis in animal models of diabetes. The aim of the present study was to evaluate whether GLP-1 could improve function and inhibit apoptosis in ... More