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NuPAGE™ 7 %, Tris-acétate, 1,0 à 1,5 mm, mini-gels de protéines
Invitrogen™

NuPAGE™ 7 %, Tris-acétate, 1,0 à 1,5 mm, mini-gels de protéines

Les gels de protéines Invitrogen NuPAGE Tris-Acetate assurent une excellente séparation des protéines à gros poids moléculaire. Ce sont des gels de polyacrylamide à haute performance qui simulent la dénaturation ou les conditions natives du système Laemmli traditionnel.
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RéférencePuitsGel Thickness
EA03552BOX12 puits1,0 mm
EA0355BOX10 puits1,0 mm
EA03555BOX15 puits1,0 mm
EA0358BOX10 puits1,5 mm
EA03585BOX15 puits1,5 mm
Référence EA03552BOX
Prix (EUR)
233,00
Each
Puits:
12 puits
Gel Thickness:
1,0 mm
Prix (EUR)
233,00
Each

Les gels de protéines Invitrogen NuPAGE Tris-Acetate assurent une excellente séparation des protéines à gros poids moléculaire. Ce sont des gels de polyacrylamide à haute performance qui simulent la dénaturation ou les conditions natives du système Laemmli traditionnel. La formulation de tampon unique maintient un pH de faible fonctionnement pendant l’électrophorèse, ce qui se traduit par une résolution supérieure des protéines de poids moléculaire élevé par rapport aux gels Tris-glycine SDS-PAGE traditionnels.

Caractéristiques des gels Tris-acétate NuPAGE :
Haute résolution : les gels offrent une séparation optimale des protéines à poids moléculaire élevé
Meilleure intégrité des protéines : le processus de préparation de l’échantillon de protéines a été optimisé pour mieux préserver les protéines
Durée de conservation plus longue : les gels peuvent être stockés pendant au moins huit mois

Choisissez le gel Tris-acétate NuPAGE approprié pour votre séparation des protéines
Obtenez une séparation optimale de vos protéines de poids moléculaire élevé en choisissant la bonne combinaison de gel et de tampon de charge. Les gels de protéines Tris-Acetate NuPAGE sont disponibles dans une concentration de polyacrylamide de 7 % et un gradient de 3 –8 %. Les gels sont disponibles en deux formats : mini (8 cm x 8 cm) ou midi (8,7 cm x 13,3 cm) et soit 1,0 mm (gels mini et midi) soit 1,5 mm (format de gel mini uniquement) d’épaisseur. Les gels Tris-Acétate NuPAGE sont également disponibles dans plusieurs formats de puits. Les mini-gels peuvent être migrés avec notre mini-cellule XCell SureLock (EI0001) ou notre mini-cuve à gel (A25977). Les gels midi peuvent être migrés à l’aide de notre cellule midi XCell4 SureLock (WR0100) ou de manière pratique avec la cellule Bio-Rad Criterion™ à l’aide de nos adaptateurs (WA0999).

Migrez vos protéines sous forme native ou dénaturée
Les gels de protéines Tris-acétate NuPAGE ne contiennent pas de SDS et peuvent être utilisés pour séparer les protéines sous forme native ou dénaturée. Pour les protéines dénaturées, nous recommandons l’utilisation d’un tampon d’échantillon LDS NuPAGE (NP0007) et d’un tampon de charge Tris-acétate SDS NuPAGE (LA0041). Pour les protéines natives, nous recommandons l’utilisation d’un tampon d’échantillon natif Tris-glycine Novex (LC2673) et d’un tampon de charge natif Tris-glycine Novex (LC2672).

Pour le transfert de protéines vers une membrane, nous vous recommandons d’utiliser le tampon de transfert NuPAGE (NP00061) pour le transfert humide traditionnel à l’aide du module de transfert XCell II (EI9051) ou du mini module de transfert (B1000). Alternativement, vous pouvez effectuer un transfert rapide semi-sec à l’aide du buvard d’alimentation Invitrogen ou un transfert rapide sec avec le dispositif de transfert de gel iBlot 2 (IB21001).

For Research Use Only. Not for use in diagnostic procedures.
Spécifications
À utiliser avec (équipement)minicellule XCell SureLock
Gel Thickness1,0 mm
Longueur (métrique)8 cm
Mode de séparationPoids moléculaire
Quantité10 gels/boîte
Applications recommandéesDénaturation, natif
Volume de chargement des échantillonsJusqu’à 20 µl
Durée de conservation8 mois
Conditions d’expéditionGlace humide
Conditions de stockageÀ stocker entre 2° et 8°C. Ne pas congeler.
Largeur (métrique)8 cm
Pourcentage de gel7%
Dimensions de gelMini
Type de gelTris-acétate
Gamme de produitsNuPAGE
Plage de séparation36 à 500 kDa
Type de séparationDénaturation, natif
Puits12 puits
Unit SizeEach

Foire aux questions (FAQ)

Can I prepare my protein sample with the reducing agent and store it for future use?

DTT is not stable, so it must be added and the reduction performed just prior to loading your samples.

Find additional tips, troubleshooting help, and resources within our Protein Gel 1D Electrophoresis Support Center.

My LDS or SDS sample buffer precipitates when stored at 4 degrees C. Can I warm it up? Can I store it at room temperature?

Precipitation of the LDS or SDS at 4 degrees C is normal. Bring the buffer to room temperature and mix until the LDS/SDS goes into solution. If you do not want to wait for it to dissolve, you can store the sample buffer at room temperature.

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How are Bolt gels different than NuPAGE gels?

While they are both Bis-Tris based gels, the chemistries are very different since Bolt gels are optimized for western blotting. Another key difference is the wedge well design of the Bolt gels, which allows larger sample volumes to be loaded.

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What is the advantage of NuPAGE Gels over regular Tris-Glycine gels?

The neutral operating pH of the NuPAGE Gels and buffers provides following advantages over the Laemmli system:
-Longer shelf life of 8-12 months due to improved gel stability
-Improved protein stability during electrophoresis at neutral pH resulting in sharper band resolution and accurate results (Moos et al, 1998)
-Complete reduction of disulfides under mild heating conditions (70 degrees C for 10 min) and absence of cleavage of asp-pro bonds using the NuPAGE LDS Sample buffer (pH > 7.0 at 70 degrees C)
-Reduced state of the proteins maintained during electrophoresis and blotting of the proteins by the NuPAGE Antioxidant
Please refer to the following paper: Moos M Jr, Nguyen NY, Liu TY (1988) Reproducible High Yield Sequencing of Proteins Electrophoretically Separated and Transferred to an Inert Support. J Biol Chem 263:6005-6008.

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What does it mean when bands appear to be getting narrower (or "funneling") as they progress down a protein gel?

There may be too much beta-mercaptoethanol (BME), sample buffer salts, or dithiothreitol (DTT) in your samples. If the proteins are over-reduced, they can be negatively charged and actually repel each other across the lanes causing the bands to get narrower as they progress down the gel.

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Citations et références (3)

Citations et références
Abstract
HIV protease inhibitors activate the unfolded protein response in macrophages: implication for atherosclerosis and cardiovascular disease.
Authors:Zhou H, Pandak WM, Lyall V, Natarajan R, Hylemon PB,
Journal:Mol Pharmacol
PubMed ID:15976036
'Human immunodeficiency virus (HIV) protease inhibitors have been successfully used in highly active antiretroviral therapy for HIV-1 infection. Treatment of patients infected with HIV with HIV protease inhibitors is unfortunately associated with a number of clinically significant metabolic abnormalities and an increased risk of premature atherosclerosis and myocardial infarction. However, ... More
A bicistronic subgenomic mRNA encodes both the ORF2 and ORF3 proteins of hepatitis E virus.
Authors:Graff J, Torian U, Nguyen H, Emerson SU,
Journal:J Virol
PubMed ID:16731930
Hepatitis E virus replicons containing the neomycin resistance gene expressed from open reading frames (ORFs) 2 and 3 were transfected into Huh-7 cells, and stable cell lines containing functional replicons were selected by constant exposure to G418 sulfate. Northern blot analyses detected full-length replicon RNA and a single subgenomic RNA. ... More
Biophysical and mutational analysis of the putative bZIP domain of Epstein-Barr virus EBNA 3C.
Authors:West MJ, Webb HM, Sinclair AJ, Woolfson DN,
Journal:J Virol
PubMed ID:15308737
Epstein-Barr virus nuclear antigen 3C (EBNA 3C) is essential for B-cell immortalization and functions as a regulator of viral and cellular transcription. EBNA 3C contains glutamine-rich and proline-rich domains and a region in the N terminus consisting of a stretch of basic residues followed by a run of leucine residues ... More