SIA (succinimidyl iodoacetate)
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SIA (succinimidyl iodoacetate)

Thermo Scientific Pierce SIA ist ein sehr kurzer (1,5 Angström) Crosslinker zur Amin-Thiol-Konjugation über N-Hydroxysuccinimid (NHS)-Ester und Iodoacetyl-reaktive Gruppen.Merkmale vonWeitere Informationen
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KatalognummerMenge
2234950 mg
Katalognummer 22349
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Menge:
50 mg
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Thermo Scientific Pierce SIA ist ein sehr kurzer (1,5 Angström) Crosslinker zur Amin-Thiol-Konjugation über N-Hydroxysuccinimid (NHS)-Ester und Iodoacetyl-reaktive Gruppen.

Merkmale von SIA:

Reaktive Gruppen: NHS-Ester und Iodoacetyl
Reaktiv gegen: Amino- und Sulfhydrylgruppen
• Kürzester Thiol- und aminreaktiver heterobifunktioneller Crosslinker auf dem Markt; vgl. SIAB
• NHS-Ester reagiert mit primären Aminen bei pH-Wert 7 bis 9 und bildet so eine stabile Amidbindung
• Die Iodoacetylgruppe reagiert mit Sulfhydrylgruppen bei pH-Werten > 7,5 und bildet so eine stabile Thioetherbindung
• Nicht spaltbar
• Wasserunlöslich (zuerst in DMF oder DMSO auflösen)

Produktreferenzen:

Anwendungsleitfaden für Crosslinker - Suchen Sie nach aktuellen Literaturreferenzen für dieses Produkt
Nur für Forschungszwecke. Nicht zur Verwendung bei diagnostischen Verfahren.
Specifications
ZellpermeabilitätJa
BeschreibungSIA
FormFest
MarkierungsmethodeChemische Markierung
Molekulargewicht283,02
PEGyliertNein
ProduktliniePierce
Menge50 mg
Reaktiver TeilHaloacetyl, NHS-Ester
VersandbedingungUmgebungstemperatur
LöslichkeitDMF, DMSO
Länge des Spacer-Arms1,5 Å
WasserlöslichNein
Chemische ReaktivitätAmin-Sulfhydryl
CleavableNein
Crosslinker-TypHeterobifunktional
FormatStandard
ProdukttypCrosslinker
AbstandshalterKurz (<10 Å)
Unit SizeEach
Inhalt und Lagerung
Nach Erhalt bei 4 °C vor Feuchtigkeit geschützt lagern.

Häufig gestellte Fragen (FAQ)

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Zitierungen und Referenzen (2)

Zitierungen und Referenzen
Abstract
A central role for the T1 domain in voltage-gated potassium channel formation and function.
Authors:Strang C, Cushman SJ, DeRubeis D, Peterson D, Pfaffinger PJ
Journal:J Biol Chem
PubMed ID:11312262
To interpret the recent atomic structures of the Kv (voltage-dependent potassium) channel T1 domain in a functional context, we must understand both how the T1 domain is integrated into the full-length functional channel protein and what functional roles the T1 domain governs. The T1 domain clearly plays a role in ... More
Formation of protein tyrosine ortho-semiquinone radical and nitrotyrosine from cytochrome c-derived tyrosyl radical.
Authors:Chen YR, Chen CL, Chen W, Zweier JL, Augusto O, Radi R, Mason RP
Journal:J Biol Chem
PubMed ID:14761966
Oxidative alteration of mitochondrial cytochrome c (cyt c) has been linked to disease pathophysiology and is one of the causative factors for pro-apoptotic events. Hydrogen peroxide induces a short-lived cyt c-derived tyrosyl radical as detected by the electron spin resonance (ESR) spin-trapping technique. This investigation was undertaken to characterize the ... More