Componentes de alérgenos ImmunoCAP
Fornecendo um quadro clínico claro

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Nosso objetivo é fornecer menus de teste amplos com alérgenos completos e componentes de alérgenos clinicamente relevantes para ajudar os médicos a diagnosticar alergias e preparar um plano de tratamento mais abrangente. Oferecemos o mais amplo menu com mais de 100 testes quantitativos de componentes de alérgenos, que variam de alimentos e inalantes a alérgenos ocupacionais e muito mais, medindo anticorpos IgE específicos a proteínas individuais.

Durante a última década, lançamos mais de 40 novos testes de componentes de alérgenos, incluindo componentes de ponta, clinicamente relevantes, como alfa-gal, Can f 5 (específico para cães machos) e Ara h 2 (do amendoim), entre outros. A maioria dos nossos testes baseia-se em componentes de alérgenos produzidos de forma recombinante, que oferecem um alto grau de pureza e consistência. A maioria das evidências reunidas para testes de componentes de alérgenos é baseada em testes ImmunoCAP™.1

Respostas mais detalhadas que permitem um atendimento personalizado

Com o teste de componente de alérgeno ImmunoCAP junto ao histórico clínico, um perfil de sensibilização detalhado pode ser obtido, ajudando os profissionais de saúde a:

  • Diferenciar alergias espécie-específicas de reatividade cruzada.2,3
  • Avaliar o risco de reações sistêmicas.2,3
  • Identificar alérgenos relevantes para imunoterapia bem-sucedida.2,3

Um perfil de sensibilização detalhado pode ajudar a responder a muitas perguntas clinicamente relevantes, como:2,3

  • O paciente tem tolerância a ovo ou leite cozidos?
  • Um paciente com resultado positivo para o teste de amendoim apresenta mais risco de reações sistêmicas ou apenas sintomas leves?
  • O cachorro, o gato ou ambos estão causando os sintomas?
  • Há tolerância no caso de um cão fêmea?
  • O choque anafilático foi causado por uma abelha, vespa ou ambas?
  • A imunoterapia é adequada ou não; e para qual alérgeno?

Componentes de alérgenos ImmunoCAP: o exemplo do amendoim

A inclusão de componentes de alérgenos ImmunoCAP para amendoim nos exames de diagnóstico permite que os médicos determinem a sensibilização em nível de proteína. Com essas informações, os médicos podem ter auxílio para fazer um diagnóstico mais refinado, avaliar o risco de uma reação sistêmica e, assim, preparar um plano de tratamento mais abrangente.2,3

 

Proteínas do amendoim e avaliação do risco de reação sistêmica

Amendoim
f 13
 
  • Altos níveis de IgE para amendoim podem prever a probabilidade de sensibilidade a amendoim, mas podem não ser preditivos unicamente de reações ou resposta alérgica4
CCD
MUXF3
 
  • MENOR RISCO de reação sistêmica5
  • Reatividade cruzada alta com pólen, alimentos vegetais e venenos5
Profilina
Bet v2
 
  • MENOR RISCO de reação sistêmica5,6
  • Reatividade cruzada com polens5
Ara h 8
f 352
 
  • MENOR RISCO de reação sistêmica7,8
  • Risco de sintomas leves e localizados, como prurido/formigamento dos lábios, boca e orofaringe9
  • Reatividade cruzada com polens (por exemplo, bétula)9
Ara h 9
f 427
 
  • RISCO VARIÁVEL de reação sistêmica, incluindo anafilaxia10,11
  • Frequentemente acompanhada de sensibilização a outras proteínas do amendoim12
  • Reatividade cruzada com frutas com caroço (por exemplo, pêssegos)7
Ara h 1, 2, 3, 6
f 422, f 423, f424, f447
 
  • MAIOR RISCO de reação sistêmica, incluindo anafilaxia7,13
  • A sensibilização a Ara h 2 é quase sempre associada à alergia clínica a amendoim14
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Referências

1.       Dados no arquivo. Thermo Fisher Scientific. Julho de 2017.

2.       Canonica, G.W., et al., A WAO - ARIA - GA(2)LEN consensus document on molecular-based allergy diagnostics. World Allergy Organ J, 2013. 6(1): p. 17.

3.       Matricardi, P.M., et al., EAACI Molecular Allergology User's Guide. Pediatr Allergy Immunol, 2016. 27 Suppl 23: p. 1-250.

4.       Nicolaou N, Poorafshar M, Murray C, et al. Allergy or tolerance in children sensitized to peanut: prevalence and differentiation using component-resolved diagnostics. J Allergy Clin Immunol. 2010;125(1):191-197.

5.       Bradshaw N, A Clinical Reference Guide to Molecular Allergy. Go Molecular! Molecular Allergy –The Basics, 2014.

6.       Katelaris CH: Food allergy and oral allergy or pollen-food syndrome. Curr Opin Allergy Clin Immunol 2010, 10:246–251.

7.       Asarnoj A, Nilsson C, Lidholm J, et al. Peanut component Ara h 8 sensitization and tolerance to peanut. J Allergy Clin Immunol. 2012;130(2):468-472.

8.       Nucera E, et al. Hypersensitivity to major panallergens in a population of 120 patients. Postepy Dermatol Alergol. 2015 Aug; 32(4): 255–261.

9.       Mittag D, Akkerdaas J, Ballmer-Weber BK, et al. Ara h 8, a Bet v 1-homologous allergen from peanut, is a major allergen in patients with combined birch pollen and peanut allergy. J Allergy Clin Immunol. 2004;114(6):1410-1417.

10.    Lauer I, Dueringer N, Pokoj S, et al. The nonspecific lipid transfer protein, Ara h 9, is an important allergen in peanut. Clin Exp Allergy. 2009;39(9):1427-1437.

11.    Sastre J: Molecular diagnosis in allergy. Clin Exp Allergy 2010, 40:1442–1460.

12.   Movérare R, Ahlstedt S, Bengtsson U, et al. Evaluation of IgE antibodies to recombinant peanut allergens in patients with reported reactions to peanut. Int Arch Allergy Immunol. 2011;156(3):282-290.

13.    Peeters KA, Koppelman SJ, van Hoffen E, et al. Does skin prick test reactivity to purified allergens correlate with clinical severity of peanut allergy? Clin Exp Allergy. 2007;37(1):108-115.

14.    Asarnoj A, Movérare R, Östblom E, et al. IgE to peanut allergen components: relation to peanut symptoms and pollen sensitization in 8-year-olds. Allergy. 2010;65(9):1189-1195.