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Proteins serve as the primary molecular machinery of life, maintaining the functional order of our cells. As their structure informs their function, accurate determination of structural information is the basis of biological insights for any number of physiological, pharmaceutical, and biomaterial advances.
Cryo-electron microscopy (cryo-EM) is an established method for the determination of 3D structural information for a wide range of biomolecules, including proteins and protein complexes.
Until recently, proteins had to be crystallized to reconstruct and visualize them with X-ray crystallography. This information came with several stipulations; crystallization is time consuming and can typically only work on single purified protein (monomers or dimers); additionally, some proteins do not crystallize. Finally, the structure has to be determined outside of the cellular environment, removing vital contextual information.
Cryo-EM, which is comprised of several applications like single particle analysis (SPA), cryo-electron tomography (cryoET), and micro electron diffraction (MicroED), has revolutionized the study of proteins, their complexes, and their dynamics.
- Single particle analysis (SPA) – Images and analyzes small (<250kDa) and intermediate sized proteins (>250kDa) as well as large protein complexes with high throughput and high resolution.
- Cryo tomography (cryoET) – Ideal for the analysis of cellular components and fractions at intermediate resolutions. It provides cellular context to the macromolecular structures determined with single particle analysis.
- Micro electron diffraction (MicroED) – Suited for structural determination of small sub-750-nm protein crystals, a unique class of crystals that cannot be analyzed by traditional X-ray crystallography.
3D reconstructions of the GABA receptor membrane protein in a nanodisk, bound to the drug Ro-15-4513. Displayed resolution is 2.75 Å. Data collected on a Krios Cryo-TEM with the Falcon 4 Detector. Images Courtesy of Simonas Masiulis, Radu Aricescu, MRC-LMB Cambridge and Evgenia Pechnikova, Abhay Kotecha, Thermo Fisher Scientific.
Granulin protomer (29 kDa) structure generated by cryo electron microscopy (MicroED) with atomic-resolution detail visible.
Investigación sobre biología estructural
La criomicroscopía electrónica permite el análisis estructural de dianas biológicas difíciles, como grandes complejos, especies flexibles y proteínas de membrana.
Investigación sobre enfermedades infecciosas
Las técnicas de criomicroscopía electrónica permiten observaciones multiescala de estructuras biológicas 3D en sus estados casi nativos, haciendo que la información obtenida sea más rápida y el desarrollo de tratamientos más eficaz.
Descubrimiento de fármacos
Descubra cómo aprovechar el diseño racional de fármacos para muchas más clases de fármacos principales, lo que conduce a los mejores medicamentos del sector.
Análisis de partículas individuales
El análisis de partículas individuales (SPA) es una técnica de microscopía crioelectrónica que permite la caracterización estructural en resoluciones casi atómicas, descubriendo procesos biológicos dinámicos y la estructura de complejos/conjuntos biomoleculares.
Criotomografía
La tomografía crioelectrónica (Cryo-ET) proporciona información estructural sobre las proteínas individuales y sus disposiciones espaciales en la célula. Esto hace que sea una técnica realmente única y también explica el motivo por el que el método tiene un enorme potencial para la biología celular. La tomografía crioelectrónica puede reducir la brecha entre la microscopía luminosa y las técnicas de resolución atómica cercana, como el análisis de partículas únicas.
MicroED
MicroED es una nueva e interesante técnica con aplicaciones en la determinación estructural de moléculas pequeñas y proteínas. Con este método, los detalles atómicos se pueden extraer a partir de nanocristales individuales (de un tamaño de <200 nm), incluso con una mezcla heterogénea.
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